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万見
- PDB-2bww: His350Ala Escherichia coli Aminopeptidase P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bww
タイトルHis350Ala Escherichia coli Aminopeptidase P
要素AMINOPEPTIDASE P
キーワードHYDROLASE / AMINOPEPTIDASE P / METALLOENZYME / 'PITA-BREAD' ENZYME / PROLINE-SPECIFIC ENZYME / MANGANESE ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / : / Xaa-Pro aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Graham, S.C. / Guss, J.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Kinetic and Crystallographic Analysis of Mutant Escherichia Coli Aminopeptidase P: Insights Into Substrate Recognition and the Mechanism of Catalysis.
著者: Graham, S.C. / Lilley, P.E. / Lee, M. / Schaeffer, P.M. / Kralicek, A.V. / Dixon, N.E. / Guss, J.M.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _citation.page_last
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1186
ポリマ－49,6771
非ポリマー4415
水2,738152
1
A: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,47424
ポリマ－198,7084
非ポリマー1,76620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)138.170, 138.170, 231.296
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2030-

HOH

21A-2032-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 AMINOPEPTIDASE P / AMINOPEPTIDASE P / X-PRO AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE P II / APP-II / AMINOACYLPROLINE AMINOPEPTIDASE


分子量: 49676.996 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: AN1459 / プラスミド: PPL670/H350A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Pro aminopeptidase

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非ポリマー , 5種, 157分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 350 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.7 % / 解説: STARTING MODEL WAS STRIPPED OF HETATMS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C. 2 UL 7 MG/ML APPRO PLUS 2 UL RESERVOIR SOLUTION: 28% MPD, 0.1 M CITRATE PH 7.5, 0.2 M MGACETATE. SOAKED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 1 MM MNCL2 ...詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C. 2 UL 7 MG/ML APPRO PLUS 2 UL RESERVOIR SOLUTION: 28% MPD, 0.1 M CITRATE PH 7.5, 0.2 M MGACETATE. SOAKED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 1 MM MNCL2 FOR 30 MIN AT 4C PRIOR TO CRYOCOOLING.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200H / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月6日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→74.54 Å / Num. obs: 33663 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 58.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 86.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BHC

2bhc


解像度: 2.61→69.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 11.361 / SU ML: 0.123 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PEPTIDE BOND BETWEEN RESIDUES 88 AND 89 IS COMPLETELY DISORDERED AND COULD NOT BE MODELLED. INSUFFICIENT DENSITY WAS PRESENT FOR COMPLETE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PEPTIDE BOND BETWEEN RESIDUES 88 AND 89 IS COMPLETELY DISORDERED AND COULD NOT BE MODELLED. INSUFFICIENT DENSITY WAS PRESENT FOR COMPLETE MODELLING OF RESIDUES 439 AND 440
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1630 4.8 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.174 32029 98.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.33 Å20 Å20 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----2.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→69.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3484 0 24 152 3660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1811.9634886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75437591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8985439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.00423.37184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80515609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6611536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.170.23367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.21740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.22221
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2840.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.75622359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14733526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6641539
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.66261357
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.68 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.364 128
Rwork0.295 2219
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2566-0.7385-0.33662.71650.55871.0101-0.0355-0.3685-0.04570.46910.1234-0.00380.00710.1299-0.0879-0.0041-0.0847-0.00850.0359-0.0353-0.077120.058771.403869.4043
20.8127-0.0205-0.12861.65690.52941.0380.04310.0140.1484-0.22040.034-0.2024-0.08140.2258-0.0772-0.09-0.05170.0228-0.0489-0.0344-0.121235.888553.122141.0263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 172
2X-RAY DIFFRACTION2A173 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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