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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bhb | ||||||
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タイトル | Zn substituted E. coli Aminopeptidase P | ||||||
![]() | XAA-PRO AMINOPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / PROLINE-SPECIFIC PEPTIDASE / METALLOENZYME / PITA-BREAD FOLD / DINUCLEAR HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural and Functional Implications of Metal Ion Selection in Aminopeptidase P, a Metalloprotease with a Dinuclear Metal Center. 著者: Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 106.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 80.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 446.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 447 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1w2mC ![]() 1w7vC ![]() 1wbqC ![]() 1wl6C ![]() 1wl9C ![]() 1wlrC ![]() 2bh3C ![]() 2bhaC ![]() 2bhcC ![]() 2bhdC ![]() 2bn7C ![]() 1n51S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 49744.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 223分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
![](data/chem/img/MRD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
![](data/chem/img/MRD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-MG / | #4: 化合物 | ChemComp-FLC / | #5: 化合物 | ChemComp-MRD / ( | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 5.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.9 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: AMINOPEPTIDASE P WAS DIALYSED AGAINST EGTA PRIOR TO CRYSTALLISATION. CRYSTALS WERE GROWN IN 26% MPD, 100 MM NACITRATE (PH 7.0) AND 200 MM MGACETATE AT 4C BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. ...詳細: AMINOPEPTIDASE P WAS DIALYSED AGAINST EGTA PRIOR TO CRYSTALLISATION. CRYSTALS WERE GROWN IN 26% MPD, 100 MM NACITRATE (PH 7.0) AND 200 MM MGACETATE AT 4C BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. CRYSTALS WERE SOAKED FOR 2 HOURS IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 1 MM ZNCL2 PRIOR TO DATA COLLECTION. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月11日 / 詳細: OSMIC MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→60 Å / Num. obs: 43879 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 55.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 22.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 91 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1N51 STRIPPED OF MULTIPLE CONFORMERS, SOLVENT ATOMS AND HETERO COMPOUNDS 解像度: 2.41→60.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 7.907 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SUFFICIENT DENSITY WAS NOT PRESENT FOR COMPLETE MODELLING OF RESIDUES A439 OR A440
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 46.55 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.41→60.19 Å
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拘束条件 |
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