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- PDB-1w1h: Crystal Structure of the PDK1 Pleckstrin Homology (PH) domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w1h
タイトルCrystal Structure of the PDK1 Pleckstrin Homology (PH) domain
要素3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
キーワードTRANSFERASE / PDK1 / PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1 / PKB / PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN / INOSITOL PHOSPHATE / PHOSPHOINOSITIDE / SIGNAL TRANSDUCTION / PI3-KINASE SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular signaling cassette / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...intracellular signaling cassette / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / phospholipase binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / T cell costimulation / extrinsic apoptotic signaling pathway / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / Downstream TCR signaling / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / insulin receptor signaling pathway / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Komander, D. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural Insights Into the Regulation of Pdk1 by Phosphoinositides and Inositol Phosphates
著者: Komander, D. / Fairservice, A. / Deak, M. / Kular, G.S. / Prescott, A.R. / Downes, C.P. / Safrany, S.T. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2004年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
B: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
C: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
D: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,59418
ポリマ－71,2654
非ポリマー1,32914
水12,881715
1
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1965
ポリマ－17,8161
非ポリマー3804
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2896
ポリマ－17,8161
非ポリマー4725
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1004
ポリマ－17,8161
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0083
ポリマ－17,8161
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.690, 65.276, 101.123
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1 / HPDK1


分子量: 17816.186 Da / 分子数: 4 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 409-556 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O15530, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.9 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 30 % PEG 5000 MME, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M MES [PH 6.5]

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS4 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月3日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 95063 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 80.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
CrystalClearデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDK1PH INSP4 MODEL

解像度: 1.45→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 3.811 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDE CHAINS OF SOME DISORDERED RESIDUES WERE REFINED EITHER WITH THE OCCUPANCY SET TO 0.02, OR THE RESIDUE WAS MUTATED TO ALA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 934 1 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 94091 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20 Å20.38 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4797 0 74 715 5586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0215025
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5761.9386798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8273.00110247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6975569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.93823.841276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.99315874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0731540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2683
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021054
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2951
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.24321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.22382
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0940.22682
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0840.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2890.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9631.53722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7241.51149
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.27124647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.81732549
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9834.52151
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 62 -
Rwork0.289 5361 -
obs--75.96 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Origin x: 0 Å / Origin y: 0 Å / Origin z: 0 Å / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID
1
2
3
4
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A410 - 556
2X-RAY DIFFRACTION2B406 - 556
3X-RAY DIFFRACTION3C411 - 548
4X-RAY DIFFRACTION4D412 - 549

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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