[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6jfd: K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6jfd | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase from Pseudomonas aeruginosa | ||||||
Components | Peptide deformylase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / peptide deformylase | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptide deformylase / peptide deformylase activity / translation / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Lee, I.H. / Ho, T.H. / Kang, L.W. | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase from Pseudomonas aeruginosa Authors: Lee, I.H. / Ho, T.H. / Kang, L.W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6jfd.cif.gz | 138.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6jfd.ent.gz | 107.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6jfd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6jfd_validation.pdf.gz | 724.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6jfd_full_validation.pdf.gz | 728.1 KB | Display | |
Data in XML | 6jfd_validation.xml.gz | 24.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6jfd_validation.cif.gz | 32.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/6jfd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/6jfd | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6jf9S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 18971.656 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (bacteria) / Strain: PAE0831 / Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: A0A1C7BES9, UniProt: A0A071LDC0*PLUS, peptide deformylase #2: Chemical | ChemComp-NI / #3: Chemical | ChemComp-K1U / ( | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.56 % / Mosaicity: 1.392 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: evaporation / pH: 8 Details: 0.03M CaCl2, 0.03M MgCl2, 0.1M Sodium Hepes, MOPS pH 8.0, 10.0%(v/v) MPD, 10.0%(w/v) P1k, 10.0%(w/v) PEG 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 4, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 29213 / % possible obs: 95.1 % / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 3.011 / Net I/σ(I): 11.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6JF9 Resolution: 2.4→49.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 11.122 / SU ML: 0.247 / SU R Cruickshank DPI: 0.4708 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.471 / ESU R Free: 0.303 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 106.67 Å2 / Biso mean: 40.249 Å2 / Biso min: 13.24 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→49.99 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
|