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- PDB-1sk6: Crystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sk6
タイトルCrystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema factor (EF) in complex with calmodulin, 3',5' cyclic AMP (cAMP), and pyrophosphate
要素
  • Calmodulin
  • Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
キーワードToxin / Lyase/Metal Binding Protein / EF3 cAMP PPi CaM / Lyase-Metal Binding Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cAMP biosynthetic process / establishment of protein localization to membrane / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / host cell cytosol / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / small molecule binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / : / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / PYROPHOSPHATE 2- / YTTERBIUM (III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Guo, Q. / Shen, Y. / Zhukovskaya, N.L. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural and kinetic analyses of the interaction of anthrax adenylyl cyclase toxin with reaction products cAMP and pyrophosphate.
著者: Guo, Q. / Shen, Y. / Zhukovskaya, N.L. / Florian, J. / Tang, W.J.
履歴
登録2004年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle ...database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Residue (B ASN 521 ) and Residue (B GLU 524 ) are linked together. Residue (C PHE 773 ) ...SEQUENCE Residue (B ASN 521 ) and Residue (B GLU 524 ) are linked together. Residue (C PHE 773 ) and Residue (C LYS 774 ) are not linked, distance of C-N bond is 1.80.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: Calmodulin
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
E: Calmodulin
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
F: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,90927
ポリマ－226,5966
非ポリマー3,31321
水00
1
A: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6369
ポリマ－75,5322
非ポリマー1,1047
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area30960 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
E: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6369
ポリマ－75,5322
非ポリマー1,1047
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area32060 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
F: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6369
ポリマ－75,5322
非ポリマー1,1047
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7110 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area31180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.870, 166.453, 342.393
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate ...ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Edema factor / EF / Anthrax edema toxin adenylate cyclase component


分子量: 58810.605 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: CYA, PXO1-122 / プラスミド: ProEx-H6-EF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL(21)DE3 pUBS520 / 参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#2: タンパク質 Calmodulin


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P0DP23*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 21分子

#3: 化合物
ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P
#5: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月28日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 50041 / Num. obs: 48122 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 13.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.502 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 6739 / Rsym value: 0.484 / % possible all: 96.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1k90

1k90


解像度: 3.2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3067 4829 -10%
Rwork0.2497 ---
all0.251 50041 --
obs0.2497 48122 96.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14942 0 108 0 15050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0089
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
LS精密化 シェル最高解像度: 3.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.005
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3067 4829 -
Rwork0.2497 --
obs-43293 96.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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