+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ae8 | ||||||
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Title | Crystal structure of human THEM4 | ||||||
Components | THIOESTERASE SUPERFAMILY MEMBER 4 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / HOTDOG-FOLD | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / : / palmitoyl-CoA hydrolase / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / fatty acid metabolic process / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction ...: / : / palmitoyl-CoA hydrolase / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / fatty acid metabolic process / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / VEGFR2 mediated vascular permeability / ruffle membrane / mitochondrial intermembrane space / PIP3 activates AKT signaling / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / mitochondrion / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.594 Å | ||||||
Authors | Zhuravleva, E. / Gut, H. / Hynx, D. / Marcellin, D. / Bleck, C.K.E. / Genoud, C. / Cron, P. / Keusch, J.J. / Dummler, B. / Degli Esposti, M. / Hemmings, B.A. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell.Biol. / Year: 2012 Title: Acyl Coenzyme a Thioesterase Them5/Acot15 is Involved in Cardiolipin Remodeling and Fatty Liver Development. Authors: Zhuravleva, E. / Gut, H. / Hynx, D. / Marcellin, D. / Bleck, C.K.E. / Genoud, C. / Cron, P. / Keusch, J.J. / Dummler, B. / Esposti, M.D. / Hemmings, B.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ae8.cif.gz | 282.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ae8.ent.gz | 231.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ae8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ae8_validation.pdf.gz | 447.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ae8_full_validation.pdf.gz | 451.6 KB | Display | |
Data in XML | 4ae8_validation.xml.gz | 33.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4ae8_validation.cif.gz | 49.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/4ae8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/4ae8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 23893.674 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 37-240 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): ROSETTA 2 / References: UniProt: Q5T1C6 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.9 Å3/Da / Density % sol: 34 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 30% PEG3000, 0.2M NACL, 0.1M TRIS PH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 0.96 |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Details: MIRRORS |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.96 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→30 Å / Num. obs: 83501 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 14.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.66 Å / Redundancy: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 84 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.594→29.72 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.98 / Phase error: 23.18 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.575 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.594→29.72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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