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- PDB-1okk: HOMO-HETERODIMERIC COMPLEX OF THE SRP GTPASES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1okk
タイトルHOMO-HETERODIMERIC COMPLEX OF THE SRP GTPASES
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSY
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
キーワードCELL CYCLE / SIGNAL RECOGNITION-COMPLEX / SRP / FFH / FTSY / GTPASE / MEMBRANE TARGETING / SIGNAL SEQUENCE RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle ...Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N1-CARBOXYPIPERAZINE / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS AQUATICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Focia, P.J. / Freymann, D.M.
引用
ジャーナル: Science / : 2004
タイトル: Heterodimeric Gtpase Core of the Srp Targeting Complex
著者: Focia, P.J. / Shepotinovskaya, I.V. / Seidler, J.A. / Freymann, D.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2003
タイトル: Crystallization of the Gmppcp Complex of the Ng Domains of T. Aquaticus Ffh and Ftsy
著者: Shepotinovskaya, I.V. / Focia, P.J. / Freymann, D.M.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / : 2002
タイトル: Conformational Change of the N-Domain on Formation of the Complex between the Gtpase Domains of Thermus Aquaticus Ffh and Ftsy
著者: Shepotinovskaya, I.V. / Freymann, D.M.
#3: ジャーナル: Structure / : 2001
タイトル: The Conformation of Bound Gmppnp Suggests a Mechanism for Gating the Active Site of the Srp Gtpase
著者: Padmanabhan, S. / Freymann, D.M.
履歴
登録2003年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,92923
ポリマ-65,2732
非ポリマー2,65621
10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.905, 98.905, 130.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / FIFTY-FOUR HOMOLOG / FFH


分子量: 32300.371 Da / 分子数: 1 / 断片: NG DOMAIN, RESIDUES 0-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMUS AQUATICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O07347
#2: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSY


分子量: 32972.230 Da / 分子数: 1 / 断片: NG DOMAIN, RESIDUES 2-304 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMUS AQUATICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P83749

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非ポリマー , 6種, 589分子

#3: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物 ChemComp-BZP / N1-CARBOXYPIPERAZINE / ピペラジン-1-カルボン酸


分子量: 130.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C5H10N2O2
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

配列の詳細THE UNIPROT ENTRY O07347 HAS ANNOTATION FOR THE INITIAL METHIONINE WHICH IN NOT INCLUDED IN THE SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化pH: 6.7
詳細: 1.91 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M BISTRIS PH 6.7, 0.1 M NACL, 4% PEG 400.
結晶化
*PLUS
手法: other
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-ID詳細化学式
12000 nMprotein1
250 mMHEPES1pH7.5
32 mM1MgCl2
450 mM1NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→25 Å / Num. obs: 41332 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 33.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Mean I/σ(I) obs: 16.2 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 25 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NG1
解像度: 2.05→24.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 3.068 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE N-TERMINAL THREE RESIDUES OF FFH (A1 - A3) ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE C- TERMINAL RESIDUE OF FFH (A 294) IS DISORDERED AND HAS BEEN OMITTED FROM THE MODEL. THE FIRST ...詳細: THE N-TERMINAL THREE RESIDUES OF FFH (A1 - A3) ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE C- TERMINAL RESIDUE OF FFH (A 294) IS DISORDERED AND HAS BEEN OMITTED FROM THE MODEL. THE FIRST 20 AMINO ACIDS OF FTSY (CHAIN D) ARE PROTEOLYTICALLY CLEAVED AND ARE NOT ASSOCIATED WITH THE COMPLEX OR SEEN IN THE CRYSTAL STRUCTURE. FTSY (CHAIN D) IS PROTEOLYTICALLY CLEAVED AT RESIDUE 90, IN THE LINKER BETWEEN THE N AND G DOMAINS. RESIDUES D 79 - D 96 OF THE LINKER REGION ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE C-TERMINAL RESIDUE OF FTSY (D 304) IS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. ELECTRON DENSITY FOR FTSY LOOP D60 - D62 IS VERY POORLY DEFINED, AND THE CONFORMATION MAY BE INCORRECT. AN UNUSUAL PARTIAL RING OF ELECTRON DENSITY ENCIRCLES LYS D215 AND HAS BEEN MODELED AS TWO ETHYLENE GLYCOL MOLECULES, BUT SOME POSITIVE DIFFERENCE DENSITY REMAINS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 2046 5.1 %RANDOM
Rwork0.154 ---
obs0.156 38265 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→24.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4233 0 155 568 4956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214481
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4542.0366057
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79539892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0865560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2687
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024843
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02831
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2983
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2360.25004
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.22753
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3150.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6421.52765
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25824421
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16831716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7434.51636
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.194 144
Rwork0.143 2862
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.475
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.192 / Rfactor Rwork: 0.142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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