[日本語] English
万見
- PDB-1oet: Oxidation state of protein tyrosine phosphatase 1B -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oet
タイトルOxidation state of protein tyrosine phosphatase 1B
要素-TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / OXIDATIVE REGULATION / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of MAP kinase activity / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein dephosphorylation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / Negative regulation of MET activity / insulin receptor binding / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / cadherin binding / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者van Montfort, R.L.M. / Congreve, M. / Tisi, D. / Carr, R. / Jhoti, H.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Oxidation state of the active-site cysteine in protein tyrosine phosphatase 1B.
著者: van Montfort, R.L. / Congreve, M. / Tisi, D. / Carr, R. / Jhoti, H.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Human Protein Tyrosine Phosphatase 1B
著者: Barford, D. / Flint, A.J. / Tonks, N.K.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Redox Regulation of Protein Tyrosine Phosphatase Involves a Sulfenyl-Amide Intermediate
著者: Salmeen, A. / Andersen, J.N. / Myers, M.P. / Meng, T.-C. / Hinks, J.A. / Tonks, N.K. / Barford, D.
履歴
登録2003年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年3月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _audit_author.name / _citation.page_last ..._audit_author.name / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: -TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4062
ポリマ－37,3821
非ポリマー241
水4,756264
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.628, 88.628, 105.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 -TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 1 / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1B / PTP-1B


分子量: 37381.637 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS215 HAS BEEN MODIFIED TO SULFENIC ACID (CYS-SOH) / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: RESIDUES 1-321 / プラスミド: PET19B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYSES HYDROLYSIS OF PROTEIN TYROSINE PHOSPHATE TO PROTEIN TYROSINE AND PHOSPHATE.
Has protein modificationY
配列の詳細TRUNCATED TO RESIDUES 1-321 CYS215 MODIFIED TO SULFENIC ACID (CYS-SOH)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 12-18% PEG4000, 0.1M HEPES PH 7.5,0.2M MAGNESIUM ACETATE, 10MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Barford, D., (1994) J. Mol. Biol., 239, 726.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlPTP1B1drop
20.1 MHEPES1reservoir
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
412-16 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU MSC / 検出器: CCD / 詳細: CONFOCAL MULTILAYER OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→76 Å / Num. obs: 20755 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.15 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 94.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. measured all: 43942 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.29精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C83

1c83


解像度: 2.3→76.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 5.132 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.THE CATALYTIC CYS215 IS MODIFIED TO SULFENIC ACID
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1062 5.1 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.171 19693 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.27 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----0.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→76.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2290 0 1 264 2555
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212348
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.9523164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77834931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1915280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.22496
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21394
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1050.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2290.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.16651402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.37962272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1646946
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7437.5892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.215 75
Rwork0.202 1416
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る