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- PDB-3eu0: Crystal structure of the S-nitrosylated Cys215 of PTP1B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eu0
タイトルCrystal structure of the S-nitrosylated Cys215 of PTP1B
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / S-nitrosylated protein / Acetylation / Endoplasmic reticulum / Membrane / Oxidation / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of systemic arterial blood pressure / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to angiotensin / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / protein dephosphorylation / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / mitochondrial matrix / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Chu, H.M. / Wang, A.H.J. / Chen, Y.Y. / Pan, K.T. / Wang, D.L. / Khoo, K.H. / Meng, T.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Cysteine S-Nitrosylation Protects Protein-tyrosine Phosphatase 1B against Oxidation-induced Permanent Inactivation
著者: Chen, Y.Y. / Chu, H.M. / Pan, K.T. / Teng, C.H. / Wang, D.L. / Wang, A.H. / Khoo, K.H. / Meng, T.C.
履歴
登録2008年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2241
ポリマ－38,2241
非ポリマー00
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.720, 88.720, 104.72
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 38223.512 Da / 分子数: 1 / 断片: C-termical PTP1B, UNP residues 1-282 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEK4K, 0.1M HEPES (pH7.5), 0.2M magnesium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 13586 / Num. obs: 13314 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1310 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OES

1oes


解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: Aniosotropic / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 823 -Random
Rwork0.202 ---
all0.2212 13502 --
obs0.2046 12677 93.9 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati sigma a0.48 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2298 0 0 63 2361
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.307
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 823 -
Rwork0.202 --
obs-12677 93.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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