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- PDB-1muj: Crystal structure of murine class II MHC I-Ab in complex with a h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1muj
タイトルCrystal structure of murine class II MHC I-Ab in complex with a human CLIP peptide
要素
  • CLIP peptide
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A BETA CHAIN
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-B ALPHA CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / I-AB / CLIP / COMPLEX / ANTIGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding ...positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 type immune response / T cell activation involved in immune response / protein antigen binding / positive regulation of type 2 immune response / T cell selection / negative thymic T cell selection / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / negative regulation of viral entry into host cell / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / MHC class II protein binding / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive thymic T cell selection / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of kinase activity / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / vacuole / positive regulation of macrophage cytokine production / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of T cell differentiation / cytokine receptor activity / regulation of macrophage activation / transport vesicle membrane / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / nitric-oxide synthase binding / cytokine binding / response to type II interferon / antigen processing and presentation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / chaperone cofactor-dependent protein refolding / toxic substance binding / immunoglobulin mediated immune response / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / multivesicular body / negative regulation of cell migration / lysosomal lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of interleukin-8 production / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / cellular response to type II interferon / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of immune response / positive regulation of fibroblast proliferation / late endosome / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / early endosome / protein stabilization / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / cell surface / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily ...MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Zhu, Y. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of MHC class II I-Ab in complex with a human CLIP peptide: Prediction of an I-Ab peptide-binding motif
著者: Zhu, Y. / Rudensky, A.Y. / Teyton, A.L. / Wilson, I.A.
履歴
登録2002年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-B ALPHA CHAIN
B: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A BETA CHAIN
C: CLIP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7615
ポリマ－48,3183
非ポリマー4422
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8170 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.647, 88.065, 83.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-B ALPHA CHAIN


分子量: 21428.828 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR ALPHA-1 and EXTRACELLULAR ALPHA-2 domains
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14434
#2: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A BETA CHAIN


分子量: 23192.846 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR BETA-1 and EXTRACELLULAR BETA-2 domains
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14483
#3: タンパク質・ペプチド CLIP peptide


分子量: 3696.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The peptide was covalently linked to the N-terminus of chain B.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P04233*PLUS
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.27 %
結晶化温度: 295.5 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG3000, Sodium Chloride, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.5K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris1reservoirpH7.5
2200 mM1reservoirNaCl
322.5 %PEG30001reservoir
45 %(v/v)MPD1reservoir
55-10 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→33.06 Å / Num. obs: 24657 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.87 % / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Limit h max: 31 / Limit h min: -31 / Limit k max: 43 / Limit k min: -31 / Limit l max: 41 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1792626.54 / Observed criterion F min: 0.63 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.15723 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique all: 2403 / Rsym value: 0.544 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最高解像度: 2.15 Å / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→33.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1090 4.8 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.22 25144 --
obs0.22 22763 90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 60.968 Å2 / ksol: 0.330054 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 129.3 Å2 / Biso mean: 62.36 Å2 / Biso min: 28.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.48 Å20 Å21.35 Å2
2--10.06 Å20 Å2
3---2.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.49 Å
Luzzati d res high-2.15
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→33.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3112 0 28 171 3311
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.79
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d26.4
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.15-2.250.3971173.80.39722840.0373113240177.1
2.25-2.370.3541173.70.35623950.0333137251280.1
2.37-2.510.321284.10.32325850.0283125271386.8
2.51-2.710.3061494.70.30927050.0253160285490.3
2.71-2.980.2641424.50.26428340.0223127297695.2
2.98-3.410.2411404.40.23829310.023153307197.4
3.41-4.30.1921344.30.18829540.0173145308898.2
4.3-33.060.1731635.10.17329850.0143209314898.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.23 Å / Rfactor Rfree: 0.37 / Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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