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- PDB-1g5y: THE 2.0 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE RXRALPHA LIG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g5y
タイトルTHE 2.0 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE RXRALPHA LIGAND BINDING DOMAIN TETRAMER IN THE PRESENCE OF A NON-ACTIVATING RETINOIC ACID ISOMER.
要素RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA
キーワードTRANSCRIPTION / RXRalpha ligand binding domain / inactive tetramer with 2 monomers bound with an inactivating isomer of retinoic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression ...positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / nuclear steroid receptor activity / LBD domain binding / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / response to retinoic acid / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / Recycling of bile acids and salts / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / peptide binding / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / nervous system development / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type ...Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINOIC ACID / Retinoic acid receptor RXR-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Gampe Jr., R.T. / Montana, V.G. / Lambert, M.H. / Wisely, G.B. / Milburn, M.V. / Xu, H.E.
引用
ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for autorepression of retinoid X receptor by tetramer formation and the AF-2 helix.
著者: Gampe Jr., R.T. / Montana, V.G. / Lambert, M.H. / Wisely, G.B. / Milburn, M.V. / Xu, H.E.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Asymmetry in the PPARalpha/RXRalpha Crystal Structure Reveals the Molecular Basis of Heterodimerization among Nuclear Receptors
著者: Gampe Jr., R.T. / Montana, V.G. / Lambert, M.H. / Miller, A.B. / Bledsoe, R.K. / Milburn, M.V. / Kliewer, S.A. / Willson, T.M. / Xu, H.E.
履歴
登録2000年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年11月9日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 2.02018年4月25日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA
B: RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA
C: RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA
D: RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,2726
ポリマ－106,6714
非ポリマー6012
水8,935496
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11030 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area40190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.052, 99.701, 96.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA


分子量: 26667.857 Da / 分子数: 4 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN (RESIDUES 225 - 462) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19793
#2: 化合物 ChemComp-REA / RETINOIC ACID / 3,7-ジメチル-9-(2,6,6-トリメチル-1-シクロヘキセニル)ノナ-2,4,6,8-テトラエン酸


分子量: 300.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 496 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.06 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mM HEPES pH 7.5, 1.5M LiSO4, 10mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 39 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMHEPES1reservoir
21.5 M1reservoirLi2SO4
310 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1931
21
31
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長
シンクロトロンAPS 17-ID11
シンクロトロンAPS 17-ID20.979338
回転陽極RIGAKU RU20031.54
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD1998年8月1日
RIGAKU RAXIS IIC2IMAGE PLATE1998年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9793381
31.541
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 64577 / Num. obs: 64239 / % possible obs: 99.5 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
CNS精密化
CNX2000精密化
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1919145.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2541 6481 10.1 %RANDOM
Rwork0.2314 ---
obs-64239 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.24 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å28.65 Å2
2---5.22 Å20 Å2
3---4.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6898 0 44 496 7438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 1038 9.9 %
Rwork0.32 9484 -
obs--98.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2BSXPI3.XPLCMPD1.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMCMPD2.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CMPD1.PAR
X-RAY DIFFRACTION5CMPD2.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNX / バージョン: 2000 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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