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- PDB-5fwy: Crystal structure of the AMPA receptor GluA2/A3 N-terminal domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fwy
タイトルCrystal structure of the AMPA receptor GluA2/A3 N-terminal domain heterodimer
要素(GLUTAMATE RECEPTOR ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / spine synapse / protein heterotetramerization / dendritic spine neck / dendritic spine head / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity ...Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / spine synapse / protein heterotetramerization / dendritic spine neck / dendritic spine head / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / immunoglobulin binding / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / presynaptic active zone membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / somatodendritic compartment / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / synaptic membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / Schaffer collateral - CA1 synapse / receptor internalization / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / protein homotetramerization / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2 / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Greger, I.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structure and organization of heteromeric AMPA-type glutamate receptors.
著者: Beatriz Herguedas / Javier García-Nafría / Ondrej Cais / Rafael Fernández-Leiro / James Krieger / Hinze Ho / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we report the first AMPAR heteromer structures, which deviate substantially from existing GluA2 homomer structures. Crystal structures of the GluA2/3 and GluA2/4 N-terminal domains reveal a novel compact conformation with an alternating arrangement of the four subunits around a central axis. This organization is confirmed by cysteine cross-linking in full-length receptors, and it permitted us to determine the structure of an intact GluA2/3 receptor by cryogenic electron microscopy. Two models in the ligand-free state, at resolutions of 8.25 and 10.3 angstroms, exhibit substantial vertical compression and close associations between domain layers, reminiscent of N-methyl-D-aspartate receptors. Model 1 resembles a resting state and model 2 a desensitized state, thus providing snapshots of gating transitions in the nominal absence of ligand. Our data reveal organizational features of heteromeric AMPARs and provide a framework to decipher AMPAR architecture and signaling.
履歴
登録2016年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 3
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
D: GLUTAMATE RECEPTOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,72323
ポリマ－177,6514
非ポリマー3,07319
水6,341352
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,50413
ポリマ－88,8252
非ポリマー1,67811
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-52.7 kcal/mol
Surface area30700 Å2
手法PISA
2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
D: GLUTAMATE RECEPTOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,22010
ポリマ－88,8252
非ポリマー1,3948
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-24.9 kcal/mol
Surface area31370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.270, 78.519, 107.850
Angle α, β, γ (deg.)83.36, 87.40, 64.94
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

-
GLUTAMATE RECEPTOR ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K 2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K 2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / GLUA2 / GLUA2 AMPA RECEPT OR N-TERMINAL DOMAIN


分子量: 43731.359 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-400 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GNT1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 3 / GLUR-3 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 3 / GLUR-C / GLUR-K 3 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR-3 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 3 / GLUR-C / GLUR-K 3 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 3 / GLUA3 / GLUA3 AMPA RECEPT OR N-TERMINAL DOMAIN


分子量: 45093.953 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 23-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GNT1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P19492

-
糖 , 1種, 10分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 361分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.18 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 14-16 % PEG 3350, 0.27 M AMMONIUM SULPHATE AND 0.1 M BICINE PH 9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→41.75 Å / Num. obs: 100269 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.12→2.18 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 87.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3HSY AND 3O21

3hsy

3o21


解像度: 2.12→41.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 12.006 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23113 4984 5 %RANDOM
Rwork0.19223 ---
obs0.19418 95272 90.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.088 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.04 Å2-1.06 Å2-0.06 Å2
2--0.94 Å20.57 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→41.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11992 0 186 352 12530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01912470
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.94816888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.048326600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.27951491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32823.856625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.604152069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7691586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21860
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2781.9015973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2751.9015972
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.22.8417452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7832.2226497
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 370 -
Rwork0.271 6792 -
obs--87.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.41640.0409-0.18790.32490.02480.2272-0.01040.02850.00380.0090.00890.050.03210.01180.00150.32820.0468-0.01730.0401-0.00050.2568-2.03-17.041-8.337
20.2802-0.1087-0.09830.28610.07770.11970.027-0.0176-0.0184-0.0327-0.0032-0.0071-0.08050.0271-0.02370.32530.0246-0.01870.04530.00260.26343.10715.954.551
30.3263-0.09460.21260.3594-0.14830.24850.0029-0.0509-0.00810.00890.01010.0145-0.0105-0.0136-0.01310.31860.03740.00080.06130.00750.25083.2833.88846.811
40.5090.40060.13860.78660.02680.0525-0.0085-0.0234-0.1012-0.20140.0267-0.10160.0362-0.0132-0.01820.34270.04040.03380.01860.00290.3168.437-29.01434.009
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 377
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 382
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 377
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 382

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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