[日本語] English
万見
- PDB-4qhb: Crystal structure of a putative hydrolase (BVU_2763) from Bactero... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qhb
タイトルCrystal structure of a putative hydrolase (BVU_2763) from Bacteroides vulgatus ATCC 8482 at 2.44 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE / two domain protein / N-glycanase_Nterm (PF09112) and N-glycanase_Cterm (PF09113) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen
類似検索 - 分子機能
Peptide-N-glycosidase F, N-terminal domain / Peptide-N-glycosidase F, N-terminal / Peptide-N-glycosidase F, N-terminal domain superfamily / Peptide-N-glycosidase F, N terminal / Peptide-N-glycosidase F, C-terminal / Peptide-N-glycosidase F, N terminal / Peptide-N-glycosidase F, C terminal / Jelly Rolls - #230 / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal ...Peptide-N-glycosidase F, N-terminal domain / Peptide-N-glycosidase F, N-terminal / Peptide-N-glycosidase F, N-terminal domain superfamily / Peptide-N-glycosidase F, N terminal / Peptide-N-glycosidase F, C-terminal / Peptide-N-glycosidase F, N terminal / Peptide-N-glycosidase F, C terminal / Jelly Rolls - #230 / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Peptide-N-glycosidase F N-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides vulgatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BVU_2763) from Bacteroides vulgatus ATCC 8482 at 2.44 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
C: Uncharacterized protein
D: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,39217
ポリマ－179,9304
非ポリマー1,46113
水11,494638
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12070 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area61010 Å2
手法PISA
2
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,97811
ポリマ－89,9652
非ポリマー1,0139
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5260 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area31640 Å2
手法PISA
3
C: Uncharacterized protein
D: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4136
ポリマ－89,9652
非ポリマー4484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area31400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.102, 107.296, 108.137
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Uncharacterized protein


分子量: 44982.535 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 23-416 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides vulgatus (バクテリア)
株: ATCC 8482 / DSM 1447 / NCTC 11154 / 遺伝子: BVU_2763 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6L3Z9

-
非ポリマー , 5種, 651分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 638 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLLOWED BY RESIDUES 23-416 OF THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.050M lithium sulfate, 10.00% Glycerol, 30.00% polyethylene glycol 600, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.96109,0.97934,0.97911
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月26日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.961091
20.979341
30.979111
反射解像度: 2.44→47.852 Å / Num. obs: 69089 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 40.515 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 8.79
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.44-2.530.6052.1224427091199.7
2.53-2.630.4832.62157667661100
2.63-2.750.3893.32202368991100
2.75-2.890.2984.2212066652199.8
2.89-3.070.2345.32197768941100
3.07-3.310.1557.7222647023199.8
3.31-3.640.09311.5216816820199.9
3.64-4.160.0714.4221006916199.8
4.16-5.230.05317.9220986936199.7
5.23-47.8520.05818.5224047092199.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.44→47.852 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 14.552 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.415 / ESU R Free: 0.238
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD (MOTION DETERMINATION) SERVER. 6. POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PEG, PGE,PG4), AND SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 3499 5.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.1723 69063 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.57 Å2 / Biso mean: 36.9303 Å2 / Biso min: 6.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.21 Å20 Å2-1.1 Å2
2--2.48 Å20 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→47.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12260 0 88 638 12986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01912689
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0211942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.97417254
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1323.00127550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.09651557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.72223.838555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.582151970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2341579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02114156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022803
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.503 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 260 -
Rwork0.251 4827 -
all-5087 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.41280.08740.15410.45760.14770.65890.009-0.05130.03130.0742-0.0274-0.0410.0004-0.00090.01840.07340.00080.01850.0762-0.01450.091653.154434.29847.1364
20.8178-0.0196-0.03810.4728-0.02920.4742-0.0023-0.07180.01490.0447-0.0161-0.04770.00340.05170.01840.11080.00530.01410.0593-0.00140.087675.525117.372724.2542
30.65830.14460.00270.49230.04810.6354-0.00630.0534-0.0086-0.0551-0.00610.05450.0015-0.04240.01240.10520.00550.01390.0563-0.00320.106332.10483.7976-8.1363
40.6577-0.00430.22410.3735-0.03020.7287-0.00690.12460.0896-0.05520.00490.0796-0.0757-0.00640.0020.087-0.01360.01940.05970.01560.086643.616826.1747-33.2017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 416
2X-RAY DIFFRACTION2B27 - 416
3X-RAY DIFFRACTION3C27 - 416
4X-RAY DIFFRACTION4D27 - 416

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る