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- PDB-2wjw: Crystal structure of the human ionotropic glutamate receptor GluR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wjw
タイトルCrystal structure of the human ionotropic glutamate receptor GluR2 ATD region at 1.8 A resolution
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / POSTSYNAPTIC CELL MEMBRANE / GLUR2 / SYNAPSE / MEMBRANE / RECEPTOR / PALMITATE / SYNAPTIC PLASTICITY / ALTERNATIVE SPLICING / ION TRANSPORT / CELL JUNCTION / CELL MEMBRANE / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / GLUTAMATE RECEPTORS / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / IONIC CHANNEL / TRANSPORT / ION CHANNEL / RNA EDITING / LIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / excitatory synapse / asymmetric synapse ...Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / excitatory synapse / asymmetric synapse / glutamate-gated receptor activity / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / endocytic vesicle membrane / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynapse / postsynaptic density / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Clayton, A. / Siebold, C. / Gilbert, R.J.C. / Sutton, G.C. / Harlos, K. / McIlhinney, R.A.J. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of the Glur2 Amino-Terminal Domain Provides Insights Into the Architecture and Assembly of Ionotropic Glutamate Receptors.
著者: Clayton, A. / Siebold, C. / Gilbert, R.J.C. / Sutton, G.C. / Harlos, K. / Mcilhinney, R.A.J. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2009年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1875
ポリマ－43,7751
非ポリマー4124
水5,026279
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子

A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,37410
ポリマ－87,5512
非ポリマー8248
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-50.03 kcal/mol
Surface area31880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.977, 122.455, 138.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-186-

ASP

21A-2053-

HOH

31A-2122-

HOH

41A-2132-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC AMPA 2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2


分子量: 43775.328 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 25-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GNTI- CELLS / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P42262
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 282分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.08M SODIUM ACETATE, PH 4.6 0.16M AMMONIUM SULPHATE 20 (W/V) PEG4000 20% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 40760 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 19.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→39.161 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.2 / 位相誤差: 21.35 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 322-327 AND 399-412 ARE DISORDERED. RESIDUES 153-159 ARE MODELED IN DOUBLE CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 1566 4 %
Rwork0.1814 --
obs0.1829 38999 95.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.454 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.4107 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3614 Å20 Å2
3----7.7721 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→39.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2940 0 24 279 3243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053078
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8624157
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2641109
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003535
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.85810.27731180.22232981X-RAY DIFFRACTION85
1.8581-1.92450.24651230.19623160X-RAY DIFFRACTION89
1.9245-2.00160.21591200.17843290X-RAY DIFFRACTION93
2.0016-2.09270.20411300.16893326X-RAY DIFFRACTION95
2.0927-2.2030.20981580.16723404X-RAY DIFFRACTION97
2.203-2.3410.20441510.16673448X-RAY DIFFRACTION98
2.341-2.52170.19711530.17553442X-RAY DIFFRACTION98
2.5217-2.77550.2391520.1893502X-RAY DIFFRACTION99
2.7755-3.17690.2091420.18433557X-RAY DIFFRACTION99
3.1769-4.00190.17891460.16863604X-RAY DIFFRACTION100
4.0019-39.17050.22761730.18573719X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6655-0.06910.01290.63990.23081.8273-0.03920.02060.0504-0.04750.00330.0369-0.3038-0.10650.04080.11240.0188-0.01330.0870.01070.1082-28.7559-19.8748-20.045
20.2604-0.1311-0.09873.2729-1.50922.55570.0042-0.0228-0.00650.2-0.1437-0.4054-0.07610.34610.1270.112-0.0076-0.01290.12550.0140.1742-19.7093-46.8201-13.7358
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 25:130 OR RESID 262:371)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 131:261 OR RESID 372:398)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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