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万見
- PDB-1ejy: MOUSE IMPORTIN ALPHA-NUCLEOPLASMIN NLS PEPTIDE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ejy
タイトルMOUSE IMPORTIN ALPHA-NUCLEOPLASMIN NLS PEPTIDE COMPLEX
要素
  • IMPORTIN ALPHA
  • NUCLEOPLASMIN NLS PEPTIDE
キーワードHydrolase/Peptide / importin aplpha/karyopherin alpha / nuclear localization sequence (NLS) recognition / nucleoplasmin / PROTEIN BINDING / Hydrolase-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm DNA decondensation / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / importin-alpha family protein binding / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding ...sperm DNA decondensation / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / importin-alpha family protein binding / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding / positive regulation of DNA replication / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / histone binding / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / chromatin remodeling / chromatin binding / nucleolus / glutamatergic synapse / RNA binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain ...Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoplasmin / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fontes, M.R. / Teh, T. / Kobe, B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of recognition of monopartite and bipartite nuclear localization sequences by mammalian importin-alpha.
著者: Fontes, M.R. / Teh, T. / Kobe, B.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Autoinhibition by an Internal Nuclear Localization Signal Reveled by the Crystal Structure of Mammalian Importin Alpha
著者: Kobe, B.
履歴
登録2000年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: NUCLEOPLASMIN NLS PEPTIDE
I: IMPORTIN ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6342
ポリマ－51,6342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.901, 89.828, 99.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド NUCLEOPLASMIN NLS PEPTIDE


分子量: 1747.178 Da / 分子数: 1
断片: NLS (NUCLEAR LOCALIZATION SIGNAL) BIPARTITE PEPTIDE, RESIDUES 155-170
由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of this peptide is naturally found in Xenopus laevis (African clawed frog).
参照: UniProt: P05221
#2: タンパク質 IMPORTIN ALPHA / KARYOPHERIN


分子量: 49886.633 Da / 分子数: 1 / 断片: NLS BINDING DOMAIN, RESIDUES 70-529 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium citrate, Hepes, DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.55 Msodium citrate11
2100 mMHEPES11
310 mMdithiothreitol11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 121070 / Num. obs: 16370 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 68.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.962 / Num. unique all: 1598 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 121070
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. unique obs: 1598 / Mean I/σ(I) obs: 1.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1331801.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: protein_rep.param
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1585 9.8 %RANDOM (10%)
Rwork0.223 ---
all0.223 16102 --
obs0.223 16102 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.39 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.76 Å20 Å20 Å2
2---4.39 Å20 Å2
3---8.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3366 0 0 0 3366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 151 9.5 %
Rwork0.345 1439 -
obs--100 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.355 / % reflection Rfree: 9.5 % / Rfactor Rwork: 0.345 / Rfactor obs: 0.345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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