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- PDB-1cw2: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF BACTERIAL TRYPTOPHAN SYNTHASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cw2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF BACTERIAL TRYPTOPHAN SYNTHASE WITH THE TRANSITION STATE ANALOGUE INHIBITOR 4-(2-HYDROXYPHENYLSULFINYL)-BUTYLPHOSPHONIC ACID
要素(TRYPTOPHAN SYNTHASE ...) x 2
キーワードLYASE / 8-FOLD ALPHA-BETA BARREL / ENZYME-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(2-HYDROXYPHENYLSULFINYL)-BUTYLPHOSPHONIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sachpatzidis, A. / Dealwis, C. / Lubetsky, J.B. / Liang, P.H. / Anderson, K.S. / Lolis, E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystallographic studies of phosphonate-based alpha-reaction transition-state analogues complexed to tryptophan synthase.
著者: Sachpatzidis, A. / Dealwis, C. / Lubetsky, J.B. / Liang, P.H. / Anderson, K.S. / Lolis, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Tryptophan Synthase Alpha 2 Beta 2 Multienzyme Complex from Salmonella typhimurium
著者: Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Padlan, E.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Loop Closure and Intersubunit Communication in Tryptophan Synthase
著者: Schneider, T.R. / Gerhardt, E. / Lee, M. / Liang, P.H. / Anderson, K.S. / Schlichting, I.
履歴
登録1999年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE (ALPHA CHAIN)
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE (BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2365
ポリマ－71,6882
非ポリマー5483
水3,315184
1
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE (ALPHA CHAIN)
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE (BETA CHAIN)
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHAN SYNTHASE (ALPHA CHAIN)
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE (BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,47210
ポリマ－143,3764
非ポリマー1,0976
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)183.340, 59.920, 67.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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TRYPTOPHAN SYNTHASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE (ALPHA CHAIN)


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE (BETA CHAIN)


分子量: 42988.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase

-
非ポリマー , 4種, 187分子

#3: 化合物 ChemComp-HSP / 4-(2-HYDROXYPHENYLSULFINYL)-BUTYLPHOSPHONIC ACID


分子量: 278.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15O5PS / 詳細: METAL COFACTOR BOUND AT THE BETA ACTIVE SITE
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / 詳細: NATURAL COFACTOR OF TRYPTOPHAN SYNTHASE
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
詳細: INHIBITOR OF THE ALPHA-REACTION OF TRYPTOPHAN SYNTHASE
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O / 詳細: SOLVENT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 12% PEG 4000, 0.75MM SPERMINE, 50MM SODIUM BICINE, 1MM EDTA, 5MM DTT, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 0 K / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-10 mg/mlprotein1drop
21 mMinhibitor1drop
350 mMBicine1reservoir
41 mMNaEDTA1reservoir
50.8-1.5 mMspermine1reservoir
612 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.7 Å / Num. all: 47428 / Num. obs: 47428 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 14.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 15.37
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / % possible all: 86.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 238914
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.8 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Mean I/σ(I) obs: 5.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→30 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: RESTRAINED LEAST SQUARES REFINEMENT. CONJUGATE GRADIENT MINIMIZATION AND SIMULATED ANNEALING PROTOCOLS IMPLEMENTED IN XPLOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 4765 -RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.218 47428 --
obs0.218 47194 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4926 0 33 184 5143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.83
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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