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- EMDB-4763: Cryo-EM structure of NCP_THF2(-1)-UV-DDB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4763
タイトルCryo-EM structure of NCP_THF2(-1)-UV-DDB
マップデータ
試料
  • 複合体: UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome
    • 複合体: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: DNA
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER)
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 97-98
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 2
キーワードDNA damage / Nucleosome / THF2 photoproduct / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / site of DNA damage / viral release from host cell / cullin family protein binding / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / pyrimidine dimer repair / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein autoubiquitination / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / response to UV / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of gluconeogenesis / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / nucleotide-excision repair / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / Wnt signaling pathway / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein polyubiquitination / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of protein catabolic process / structural constituent of chromatin / cellular response to UV / UCH proteinases / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / rhythmic process / nucleosome / cell junction / nucleosome assembly
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...DNA damage-binding protein 2 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / : / CPSF A subunit region / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1 / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Matsumoto S / Cavadini S
資金援助 スイス, 日本, 7件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationCRSII3_160734/1 スイス
European Union666068
European Commission667951
European Commission705354
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16H06307 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting.
著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru ...著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru Sugasawa / Hitoshi Kurumizaka / Nicolas H Thomä /
要旨: Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced ...Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced pyrimidine dimers throughout the genome; however, it remains unknown how these lesions are recognized in chromatin, in which nucleosomes restrict access to DNA. Here we report cryo-electron microscopy structures of UV-DDB bound to nucleosomes bearing a 6-4 pyrimidine-pyrimidone dimer or a DNA-damage mimic in various positions. We find that UV-DDB binds UV-damaged nucleosomes at lesions located in the solvent-facing minor groove without affecting the overall nucleosome architecture. In the case of buried lesions that face the histone core, UV-DDB changes the predominant translational register of the nucleosome and selectively binds the lesion in an accessible, exposed position. Our findings explain how UV-DDB detects occluded lesions in strongly positioned nucleosomes, and identify slide-assisted site exposure as a mechanism by which high-affinity DNA-binding proteins can access otherwise occluded sites in nucleosomal DNA.
履歴
登録2019年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月22日-
マップ公開2019年6月12日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r8z
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4763.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4763.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.1 Å/pix.
x 280 pix.
= 308. Å		1.1 Å/pix.
x 280 pix.
= 308. Å		1.1 Å/pix.
x 280 pix.
= 308. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5 / ムービー #1: 4.5
最小 - 最大-16.738610000000001 - 47.030889999999999
平均 (標準偏差)0.000000000001946 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 308.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z308.000308.000308.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-16.73947.0310.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome

全体名称: UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome
要素
  • 複合体: UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome
    • 複合体: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: DNA
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER)
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 97-98
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 2

+
超分子 #1: UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome

超分子名称: UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
分子量理論値: 199 KDa

+
超分子 #2: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B

超分子名称: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2

超分子名称: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.719445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.217516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #7: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.766305 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMEL FRPKGESKDL LFILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY D GLFKVIPL ...文字列:
MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMEL FRPKGESKDL LFILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY D GLFKVIPL DRDNKELKAF NIRLEELHVI DVKFLYGCQA PTICFVYQDP QGRHVKTYEV SLREKEFNKG PWKQENVEAE AS MVIAVPE PFGGAIIIGQ ESITYHNGDK YLAIAPPIIK QSTIVCHNRV DPNGSRYLLG DMEGRLFMLL LEKEEQMDGT VTL KDLRVE LLGETSIAEC LTYLDNGVVF VGSRLGDSQL VKLNVDSNEQ GSYVVAMETF TNLGPIVDMC VVDLERQGQG QLVT CSGAF KEGSLRIIRN GIGIHEHASI DLPGIKGLWP LRSDPNRETD DTLVLSFVGQ TRVLMLNGEE VEETELMGFV DDQQT FFCG NVAHQQLIQI TSASVRLVSQ EPKALVSEWK EPQAKNISVA SCNSSQVVVA VGRALYYLQI HPQELRQISH TEMEHE VAC LDITPLGDSN GLSPLCAIGL WTDISARILK LPSFELLHKE MLGGEIIPRS ILMTTFESSH YLLCALGDGA LFYFGLN IE TGLLSDRKKV TLGTQPTVLR TFRSLSTTNV FACSDRPTVI YSSNHKLVFS NVNLKEVNYM CPLNSDGYPD SLALANNS T LTIGTIDEIQ KLHIRTVPLY ESPRKICYQE VSQCFGVLSS RIEVQDTSGG TTALRPSAST QALSSSVSSS KLFSSSTAP HETSFGEEVE VHNLLIIDQH TFEVLHAHQF LQNEYALSLV SCKLGKDPNT YFIVGTAMVY PEEAEPKQGR IVVFQYSDGK LQTVAEKEV KGAVYSMVEF NGKLLASINS TVRLYEWTTE KELRTECNHY NNIMALYLKT KGDFILVGDL MRSVLLLAYK P MEGNFEEI ARDFNPNWMS AVEILDDDNF LGAENAFNLF VCQKDSAATT DEERQHLQEV GLFHLGEFVN VFCHGSLVMQ NL GETSTPT QGSVLFGTVN GMIGLVTSLS ESWYNLLLDM QNRLNKVIKS VGKIEHSFWR SFHTERKTEP ATGFIDGDLI ESF LDISRP KMQEVVANLQ YDDGSGMKRE ATADDLIKVV EELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

+
分子 #8: DNA damage-binding protein 2

分子名称: DNA damage-binding protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.261277 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GGGRMAPKKR PETQKTSEIV LRPRNKRSRS PLELEPEAKK LCAKGSGPSR RCDSDCLWVG LAGPQILPPC RSIVRTLHQH KLGRASWPS VQQGLQQSFL HTLDSYRILQ KAAPFDRRAT SLAWHPTHPS TVAVGSKGGD IMLWNFGIKD KPTFIKGIGA G GSITGLKF ...文字列:
GGGRMAPKKR PETQKTSEIV LRPRNKRSRS PLELEPEAKK LCAKGSGPSR RCDSDCLWVG LAGPQILPPC RSIVRTLHQH KLGRASWPS VQQGLQQSFL HTLDSYRILQ KAAPFDRRAT SLAWHPTHPS TVAVGSKGGD IMLWNFGIKD KPTFIKGIGA G GSITGLKF NPLNTNQFYA SSMEGTTRLQ DFKGNILRVF ASSDTINIWF CSLDVSASSR MVVTGDNVGN VILLNMDGKE LW NLRMHKK KVTHVALNPC CDWFLATASV DQTVKIWDLR QVRGKASFLY SLPHRHPVNA ACFSPDGARL LTTDQKSEIR VYS ASQWDC PLGLIPHPHR HFQHLTPIKA AWHPRYNLIV VGRYPDPNFK SCTPYELRTI DVFDGNSGKM MCQLYDPESS GISS LNEFN PMGDTLASAM GYHILIWSQE EARTRK

UniProtKB: DNA damage-binding protein 2

+
分子 #5: Human alpha-satellite DNA (145-MER)

分子名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.756648 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DC) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC) (DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #6: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at position...

分子名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 97-98
タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.461449 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DA)(3DR)(3DR) (DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC) (DT)(DT)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClSodium chloride
50.0 mMHEPES
0.25 mMTCEP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.0 mm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 129986
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4zux

chain_id: I, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4zux

chain_id: J, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5y0c

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4e54

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3ei4

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6r8z:
Cryo-EM structure of NCP_THF2(-1)-UV-DDB

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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