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- PDB-6dsz: Crystal structure of DDB1 in complex with DET1- and DDB1-associat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dsz
タイトルCrystal structure of DDB1 in complex with DET1- and DDB1-associated protein 1 (DDA1)
要素
  • DET1- and DDB1-associated protein 1
  • DNA damage-binding protein 1
キーワードLIGASE / E3 Ubiquitin Ligase Cul4 RING Ligases CRL4 DDB1(DNA damage-binding protein 1) DDA1(DDB1 and DET1 associated 1)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller ...DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.093 Å
データ登録者Shabek, N. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2018
タイトル: Structural insights into DDA1 function as a core component of the CRL4-DDB1 ubiquitin ligase.
著者: Shabek, N. / Ruble, J. / Waston, C.J. / Garbutt, K.C. / Hinds, T.R. / Li, T. / Zheng, N.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA damage-binding protein 1
C: DET1- and DDB1-associated protein 1
D: DET1- and DDB1-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,6704
ポリマ－258,6704
非ポリマー00
水00
1
A: DNA damage-binding protein 1
C: DET1- and DDB1-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,3352
ポリマ－129,3352
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area48250 Å2
手法PISA
2
B: DNA damage-binding protein 1
D: DET1- and DDB1-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,3352
ポリマ－129,3352
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area47470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.196, 219.175, 89.317
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.980, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 127097.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質・ペプチド DET1- and DDB1-associated protein 1 / Placenta cross-immune reaction antigen 1 / PCIA-1


分子量: 2237.599 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BW61
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES monohydrate, pH 6.5, 20% (w/v) PEG4000, 180 mM NaCl, 5 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 155 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.093→47.8 Å / Num. obs: 40025 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 10.29
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 2.7 % / Num. unique obs: 2174 / CC1/2: 0.746 / Rpim(I) all: 0.373 / Rrim(I) all: 0.151

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B5M

2b5m


解像度: 3.093→47.796 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 35.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3071 1997 5.09 %
Rwork0.247 --
obs0.2501 39216 88.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 191.24 Å2 / Biso mean: 55.135 Å2 / Biso min: 4.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.093→47.796 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17408 0 0 0 17408
残基数----2217
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00417717
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77323965
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0492767
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.86610673
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0932-3.17060.3321710.31521400147147
3.1706-3.25630.3486950.30511729182459
3.2563-3.35210.36741090.27942145225471
3.3521-3.46020.35571190.28522383250280
3.4602-3.58380.40261420.28782687282989
3.5838-3.72730.34531630.27812921308496
3.7273-3.89690.41151590.266129703129100
3.8969-4.10220.33571650.252329603125100
4.1022-4.3590.31791600.234629773137100
4.359-4.69530.22071650.205130293194100
4.6953-5.16740.291590.206630093168100
5.1674-5.91390.28081590.243929873146100
5.9139-7.44630.30021660.253730263192100
7.4463-47.80140.25111650.23222996316199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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