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- PDB-3i7n: Crystal Structure of DDB1 in Complex with the H-Box Motif of WDTC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i7n
タイトルCrystal Structure of DDB1 in Complex with the H-Box Motif of WDTC1
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • WD and tetratricopeptide repeats protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / DDB1 / WDTC1 / DCAF9 / H-Box Motif / Cytoplasm / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Host-virus interaction / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / Ubl conjugation pathway / Alternative splicing / TPR repeat / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular chemical homeostasis / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex ...intracellular chemical homeostasis / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / regulation of cell size / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / enzyme inhibitor activity / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / histone deacetylase binding / Wnt signaling pathway / multicellular organism growth / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / histone binding / damaged DNA binding / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DDB1- and CUL4-associated factor 8-like / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats ...DDB1- and CUL4-associated factor 8-like / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / WD and tetratricopeptide repeats protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, T. / Robert, E.I. / Breugel, P.C.V. / Strubin, M. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A promiscuous alpha-helical motif anchors viral hijackers and substrate receptors to the CUL4-DDB1 ubiquitin ligase machinery.
著者: Li, T. / Robert, E.I. / van Breugel, P.C. / Strubin, M. / Zheng, N.
履歴
登録2009年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: WD and tetratricopeptide repeats protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0592
ポリマ－129,0592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area47820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.614, 133.877, 183.224
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / DNA ...Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe / XPE-binding factor / XPE-BF / HBV X-associated protein 1 / XAP-1


分子量: 127399.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質・ペプチド WD and tetratricopeptide repeats protein 1


分子量: 1658.945 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residue 5-17 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N5D0
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATIONS OCCURRED DURING THE CLONING OF DDB1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16% PEG 4000, 0.2M SODIUM CHLORIDE, 0.1M MES, 0.005M DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.0,1.005
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.0051
反射解像度: 2.8→48.68 Å / Num. all: 39494 / Num. obs: 36206 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.565 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2433 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2B5M

2b5m


解像度: 2.8→48.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 17.332 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.692 / ESU R Free: 0.414 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1883 4.9 %RANDOM
Rwork0.251 ---
all0.27 39494 --
obs0.253 36206 91.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å20 Å20 Å2
2--0.97 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8842 0 0 0 8842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0229001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.96612188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2751122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.9424.707410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.831151600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2051551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026716
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2680.24644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.26068
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.22
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 125 -
Rwork0.458 2433 -
obs-2433 89.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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