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- PDB-3i8e: Crystal Structure of DDB1 in Complex with the H-Box Motif of WDR42A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i8e
タイトルCrystal Structure of DDB1 in Complex with the H-Box Motif of WDR42A
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • WD repeat-containing protein 42A
キーワードPROTEIN BINDING / DDB1 / WDR42A / H326 / DCAF8 / H-Box Motif / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Host-virus interaction / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


myotube cell development / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex ...myotube cell development / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of protein catabolic process / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DDB1- and CUL4-associated factor 8-like / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller ...DDB1- and CUL4-associated factor 8-like / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Li, T. / Robert, E.I. / Breugel, P.C.V. / Strubin, M. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A promiscuous alpha-helical motif anchors viral hijackers and substrate receptors to the CUL4-DDB1 ubiquitin ligase machinery.
著者: Li, T. / Robert, E.I. / van Breugel, P.C. / Strubin, M. / Zheng, N.
履歴
登録2009年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA damage-binding protein 1
C: WD repeat-containing protein 42A
D: WD repeat-containing protein 42A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,6834
ポリマ－257,6834
非ポリマー00
水00
1
A: DNA damage-binding protein 1
C: WD repeat-containing protein 42A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,8412
ポリマ－128,8412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area48710 Å2
手法PISA
2
B: DNA damage-binding protein 1
D: WD repeat-containing protein 42A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,8412
ポリマ－128,8412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area48950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.138, 133.815, 183.999
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / DNA ...Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe / XPE-binding factor / XPE-BF / HBV X-associated protein 1 / XAP-1


分子量: 127399.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質・ペプチド WD repeat-containing protein 42A


分子量: 1441.633 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 153-165 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5TAQ9
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATIONS OCCURRED DURING THE CLONING OF DDB1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16% PEG 4000, 0.2M SODIUM CHLORIDE, 0.1M MES, 0.005M DTT , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.0,1.005
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.0051
反射解像度: 3.4→49.15 Å / Num. all: 38723 / Num. obs: 35597 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Rmerge(I) obs: 0.541 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2592 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2B5M

2b5m


解像度: 3.4→49.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.879 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.804 / SU B: 91.559 / SU ML: 0.674 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.861 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.338 1826 4.9 %RANDOM
Rwork0.26 ---
all0.304 38723 --
obs0.264 35597 87.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 77.285 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.86 Å20 Å20.11 Å2
2--1.83 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17652 0 0 0 17652
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02217972
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2641.96624338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5352244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.39624.73816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.966153182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.68115100
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.22804
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.27938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.211855
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2508
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1610.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.391.511482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.701218106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.52937219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9214.56232
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 119 -
Rwork0.327 2400 -
obs-2400 80.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8701-0.09110.04241.2209-0.07871.6593-0.0907-0.2824-0.39720.08060.16260.05510.2609-0.2006-0.07190.07870.0237-0.0413-0.04520.02990.01597.967210.146385.0251
21.2787-1.2472-0.20031.8099-0.36053.44850.2808-0.0917-0.46680.5214-0.0258-0.11181.16570.1798-0.2550.29170.0983-0.1123-0.0249-0.2510.037139.03840.282343.5039
32.8170.37221.14451.51530.30521.7091-0.1520.06030.3315-0.03940.1068-0.0359-0.30030.07370.0451-0.01650.02580.0073-0.13560.0149-0.001723.117636.771174.394
42.61790.1331-0.0191.191-0.2841.8247-0.03120.27060.3432-0.08980.13730.0853-0.1965-0.1647-0.10620.0783-0.04550.0413-0.07570.01010.0758-23.501762.70687.0723
50.91740.9815-0.39331.61780.7272.48930.17810.20430.2687-0.6196-0.0247-0.2183-1.03530.1252-0.15340.316-0.01180.09120.0149-0.162-0.05836.819572.453248.6955
62.6631-0.1872-0.98021.27280.08451.5406-0.1341-0.0668-0.40310.01640.0557-0.0630.17520.02270.07840.0121-0.0339-0.0056-0.15140.00860.0214-8.486836.02517.6994
7105.4908-58.3497-9.118786.796554.129164.05010.0186-0.88390.3711.08790.7899-0.3470.4265-0.175-0.80850.09280.0861-0.05040.0742-0.04150.111319.216735.250991.0702
873.03621.751810.2998124.991531.559429.358-0.44842.59150.44141.43770.81020.120.3645-0.1379-0.36180.0529-0.02650.04170.10750.19270.048217.039528.993785.9731
978.49327.802825.825372.483844.8268112.11492.2979-0.941-0.9611-0.2729-1.0174-0.27241.8822-0.2045-1.28050.12580.03780.06230.10570.01310.1343-12.262737.53221.2518
1073.4373-30.6331-11.014869.313220.539730.70940.341.32110.67410.075-1.1025-0.189-0.7407-1.30350.76240.0624-0.122-0.060.10280.1210.0725-14.804343.81896.4758
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 395
2X-RAY DIFFRACTION2A396 - 709
3X-RAY DIFFRACTION3A710 - 1140
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 395
5X-RAY DIFFRACTION5B396 - 709
6X-RAY DIFFRACTION6B710 - 1140
7X-RAY DIFFRACTION7C153 - 159
8X-RAY DIFFRACTION8C160 - 165
9X-RAY DIFFRACTION9D153 - 159
10X-RAY DIFFRACTION10D160 - 165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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