[日本語] English
万見
- PDB-9n81: A gap-filling complex with Pol mu engaged in the NHEJ Pathway -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n81
タイトルA gap-filling complex with Pol mu engaged in the NHEJ Pathway
要素
  • (X-ray repair cross-complementing protein ...) x 2
  • DNA (34-MER)
  • DNA (37-MER)
  • DNA (38-MER)
  • DNA (42-MER)
  • DNA ligase 4
  • DNA repair protein XRCC4
  • DNA-directed DNA/RNA polymerase mu
  • Non-homologous end-joining factor 1
  • Protein PAXX
キーワードLIGASE/TRANSFERASE/DNA / NHEJ / Pol mu / ligation / XLF / PAXX / DNA repair / Ligase IV / LIGASE-TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination / DNA ligase (ATP) ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination / DNA ligase (ATP) / negative regulation of t-circle formation / pro-B cell differentiation / DNA end binding / small-subunit processome assembly / DNA ligase (ATP) activity / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / protein localization to site of double-strand break / IRF3-mediated induction of type I IFN / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / protein localization to chromosome, telomeric region / U3 snoRNA binding / positive regulation of neurogenesis / cellular response to lithium ion / cellular hyperosmotic salinity response / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / hematopoietic stem cell proliferation / AMP binding / response to ionizing radiation / telomeric repeat DNA binding / ligase activity / DNA 3'-5' helicase / T cell differentiation / somatic stem cell population maintenance / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / chromosome organization / hematopoietic stem cell differentiation / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / site of DNA damage / condensed chromosome / DNA polymerase binding / activation of innate immune response / neurogenesis / B cell differentiation / telomere maintenance / cyclin binding / stem cell proliferation / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / DNA helicase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / central nervous system development / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / base-excision repair / establishment of integrated proviral latency / double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of fibroblast proliferation / enzyme activator activity / fibrillar center / T cell differentiation in thymus / double-strand break repair / site of double-strand break / neuron apoptotic process / fibroblast proliferation / double-stranded DNA binding / scaffold protein binding / DNA recombination / secretory granule lumen / transcription regulator complex / DNA-directed DNA polymerase / molecular adaptor activity / ficolin-1-rich granule lumen / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV ...Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA-directed DNA/RNA polymerase mu / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / ATP-dependent DNA ligase family profile. / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / SAP domain superfamily / DNA nucleotidylexotransferase (TdT) / DNA-directed DNA/RNA polymerase mu / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / breast cancer carboxy-terminal domain / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / von Willebrand factor (vWF) type A domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / von Willebrand factor, type A / BRCT domain superfamily / Nucleotidyltransferase superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DZ4 / DNA / DNA (> 10) / DNA repair protein Ku70 / DNA repair protein Ku80 / DNA ligase 4 / DNA repair protein XRCC4 / Protein PAXX / Non-homologous end-joining factor 1 / DNA-directed DNA/RNA polymerase mu
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, J. / Liu, L. / Gellert, M. / Yang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Dynamic assemblies and coordinated reactions of non-homologous end joining.
著者: Lan Liu / Jun Li / Metztli Cisneros-Aguirre / Arianna Merkell / Jeremy M Stark / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA ...Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA polymerase μ and ligase IV (LIG4) engaged in gap filling and end joining. These reactions take place in a flexible ω-shaped framework composed of XRCC4 and XLF. Two broken DNA ends, each encircled by Ku70-Ku80 internally, are docked onto the ω frame, mediated by LIG4. DNA polymerase and ligase attached to each ω arm repair only one broken strand of a defined polarity; the final steps of NHEJ requires coordination and toggling of a pair of such enzymes. The facilitators XLF and PAXX additively stimulate NHEJ reactions. As DNA-end sensor and protector, LIG4 replaces DNA-PKcs for end joining and bridges the two DNA ends for polymerase to fill remaining gaps. These assemblies present new targets for NHEJ inhibition to enhance efficacy of radiotherapy and accuracy of gene editing.
履歴
登録2025年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Additional map / Part number: 3 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: X-ray repair cross-complementing protein 6
B: X-ray repair cross-complementing protein 5
C: Non-homologous end-joining factor 1
D: DNA repair protein XRCC4
E: DNA repair protein XRCC4
F: DNA ligase 4
G: Protein PAXX
H: Protein PAXX
I: DNA (38-MER)
J: DNA (42-MER)
K: DNA (34-MER)
L: DNA (37-MER)
M: DNA-directed DNA/RNA polymerase mu
a: X-ray repair cross-complementing protein 6
b: X-ray repair cross-complementing protein 5
c: Non-homologous end-joining factor 1
d: DNA repair protein XRCC4
e: DNA repair protein XRCC4
f: DNA ligase 4
m: DNA-directed DNA/RNA polymerase mu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)969,29822
ポリマ－968,78320
非ポリマー5152
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
X-ray repair cross-complementing protein ... , 2種, 4分子 AaBb

#1: タンパク質 X-ray repair cross-complementing protein 6 / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase Ku70 / 5'-dRP lyase Ku70 / 70 kDa subunit of Ku antigen / ATP- ...5'-deoxyribose-5-phosphate lyase Ku70 / 5'-dRP lyase Ku70 / 70 kDa subunit of Ku antigen / ATP-dependent DNA helicase 2 subunit 1 / ATP-dependent DNA helicase II 70 kDa subunit / CTC box-binding factor 75 kDa subunit / CTCBF / DNA repair protein XRCC6 / Lupus Ku autoantigen protein p70 / Ku70 / Thyroid-lupus autoantigen / TLAA / X-ray repair complementing defective repair in Chinese hamster cells 6


分子量: 70198.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC6, G22P1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素- ...参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ
#2: タンパク質 X-ray repair cross-complementing protein 5


分子量: 82812.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13010

-
タンパク質 , 5種, 12分子 CcDEdeFfGHMm

#3: タンパク質 Non-homologous end-joining factor 1 / Protein cernunnos / XRCC4-like factor


分子量: 33625.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHEJ1, XLF / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H9Q4
#4: タンパク質
DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 38337.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13426
#5: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 104378.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#6: タンパク質 Protein PAXX / Paralog of XRCC4 and XLF / XRCC4-like small protein


分子量: 23282.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAXX, C9orf142, XLS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BUH6
#11: タンパク質 DNA-directed DNA/RNA polymerase mu / Pol Mu / Terminal transferase


分子量: 56973.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLM, polmu / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NP87, DNA-directed DNA polymerase

-
DNA鎖 , 4種, 4分子 IJKL

#7: DNA鎖 DNA (38-MER)


分子量: 20737.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#8: DNA鎖 DNA (42-MER)


分子量: 20795.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#9: DNA鎖 DNA (34-MER)


分子量: 15865.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#10: DNA鎖 DNA (37-MER)


分子量: 15493.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#12: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#13: 化合物 ChemComp-DZ4 / 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine


分子量: 490.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O11P3

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: A gap-filling complex with Pol mu engaged in the NHEJ Pathway
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#11 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.97 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
試料濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 47.42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419 / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 671447
詳細: The resolution was calculated by PostProcess in RELION with the composite half maps generated by "Combined_Focused_Maps" in Phenix.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 9CQ3

9cq3


Accession code: 9CQ3 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る