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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9n82 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | The ligation (AMP-Lys) complex in the NHEJ pathway | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | LIGASE/TRANSFERASE/DNA / NHEJ / ligation / XLF / PAXX / DNA repair / Ligase IV / LIGASE-TRANSFERASE-DNA complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / Ku70:Ku80 complex / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of t-circle formation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / Ku70:Ku80 complex / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of t-circle formation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / DNA end binding / pro-B cell differentiation / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray / V(D)J recombination / nuclear telomere cap complex / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / isotype switching / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of neurogenesis / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / U3 snoRNA binding / protein localization to chromosome, telomeric region / DNA biosynthetic process / response to ionizing radiation / cellular response to lithium ion / cellular hyperosmotic salinity response / 2-LTR circle formation / telomeric DNA binding / hematopoietic stem cell proliferation / ligase activity / positive regulation of protein kinase activity / site of DNA damage / 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / T cell differentiation / somatic stem cell population maintenance / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / response to X-ray / hematopoietic stem cell differentiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / chromosome organization / telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / condensed chromosome / DNA polymerase binding / neurogenesis / cellular response to ionizing radiation / telomere maintenance / DNA helicase activity / activation of innate immune response / cyclin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / B cell differentiation / central nervous system development / stem cell proliferation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / enzyme activator activity / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / base-excision repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / fibrillar center / positive regulation of fibroblast proliferation / site of double-strand break / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / double-stranded DNA binding / neuron apoptotic process / scaffold protein binding / fibroblast proliferation / secretory granule lumen / DNA recombination / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / damaged DNA binding / in utero embryonic development / ficolin-1-rich granule lumen / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / ribonucleoprotein complex / innate immune response / cell division 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Li, J. / Liu, L. / Gellert, M. / Yang, W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Dynamic assemblies and coordinated reactions of non-homologous end joining. 著者: Lan Liu / Jun Li / Metztli Cisneros-Aguirre / Arianna Merkell / Jeremy M Stark / Martin Gellert / Wei Yang / ![]() 要旨: Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA ...Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA polymerase μ and ligase IV (LIG4) engaged in gap filling and end joining. These reactions take place in a flexible ω-shaped framework composed of XRCC4 and XLF. Two broken DNA ends, each encircled by Ku70-Ku80 internally, are docked onto the ω frame, mediated by LIG4. DNA polymerase and ligase attached to each ω arm repair only one broken strand of a defined polarity; the final steps of NHEJ requires coordination and toggling of a pair of such enzymes. The facilitators XLF and PAXX additively stimulate NHEJ reactions. As DNA-end sensor and protector, LIG4 replaces DNA-PKcs for end joining and bridges the two DNA ends for polymerase to fill remaining gaps. These assemblies present new targets for NHEJ inhibition to enhance efficacy of radiotherapy and accuracy of gene editing. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 897.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 118.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 190.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 49109MC ![]() 9cq3C ![]() 9cq6C ![]() 9cqcC ![]() 9n81C ![]() 9n83C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-X-ray repair cross-complementing protein ... , 2種, 4分子 AaBb
#1: タンパク質 | 分子量: 70198.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素- ...参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ #2: タンパク質 | 分子量: 82812.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 4種, 10分子 CcDEdeFfGH
#3: タンパク質 | 分子量: 33625.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 38337.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 104378.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 23282.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-DNA鎖 , 4種, 4分子 IJKL
#7: DNA鎖 | 分子量: 20722.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#8: DNA鎖 | 分子量: 20811.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#9: DNA鎖 | 分子量: 15865.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#10: DNA鎖 | 分子量: 15807.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-非ポリマー , 1種, 1分子 
#11: 化合物 | ChemComp-AMP / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: The ligation (AMP-Lys) complex in the NHEJ pathway / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#10 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.85 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 47.39 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78835 詳細: The resolution was calculated by PostProcess in RELION with the composite half maps generated by "Combined_Focused_Maps" in Phenix. 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | PDB-ID: 9CQ6 Accession code: 9CQ6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |
精密化 | 交差検証法: NONE |