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- EMDB-45851: Focused map of Ku70/80 on the supportive side of ligation complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45851
タイトルFocused map of Ku70/80 on the supportive side of ligation complex in the NHEJ pathway
マップデータFocused map of supportive Ku70/80 complex in ligation complex I
試料
  • 複合体: Ligation complex in the NHEJ pathway
    • タンパク質・ペプチド: human Ku70
    • タンパク質・ペプチド: human Ku80
    • DNA: DNA chain K
    • DNA: DNA chain I
    • タンパク質・ペプチド: human PAXX
キーワードNHEJ / ligation / XLF / PAXX / DNA repair / Ligase IV / DNA BINDING PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Li J / Liu L / Gellert M / Yang W
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Dynamic assemblies and coordinated reactions of non-homologous end joining.
著者: Lan Liu / Jun Li / Metztli Cisneros-Aguirre / Arianna Merkell / Jeremy M Stark / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA ...Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA polymerase μ and ligase IV (LIG4) engaged in gap filling and end joining. These reactions take place in a flexible ω-shaped framework composed of XRCC4 and XLF. Two broken DNA ends, each encircled by Ku70-Ku80 internally, are docked onto the ω frame, mediated by LIG4. DNA polymerase and ligase attached to each ω arm repair only one broken strand of a defined polarity; the final steps of NHEJ requires coordination and toggling of a pair of such enzymes. The facilitators XLF and PAXX additively stimulate NHEJ reactions. As DNA-end sensor and protector, LIG4 replaces DNA-PKcs for end joining and bridges the two DNA ends for polymerase to fill remaining gaps. These assemblies present new targets for NHEJ inhibition to enhance efficacy of radiotherapy and accuracy of gene editing.
履歴
登録2024年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年11月5日-
現状2025年11月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45851.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45851.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused map of supportive Ku70/80 complex in ligation complex I
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.833 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.51958656 - 1.2890475
平均 (標準偏差)-0.001116429 (±0.02296425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 426.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45851_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half 2 map

ファイルemd_45851_half_map_1.map
注釈half 2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half 1 map

ファイルemd_45851_half_map_2.map
注釈half 1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ligation complex in the NHEJ pathway

全体名称: Ligation complex in the NHEJ pathway
要素
  • 複合体: Ligation complex in the NHEJ pathway
    • タンパク質・ペプチド: human Ku70
    • タンパク質・ペプチド: human Ku80
    • DNA: DNA chain K
    • DNA: DNA chain I
    • タンパク質・ペプチド: human PAXX

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超分子 #1: Ligation complex in the NHEJ pathway

超分子名称: Ligation complex in the NHEJ pathway / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 854 KDa

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分子 #1: human Ku70

分子名称: human Ku70 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPVMSGWESY YKTEGDEEAE EEQEENLEAS GDYKYSGRDS LIFLVDASKA MFESQSEDEL TPF DMSIQC IQSVYISKII SSDRDLLAVV FYGTEKDKNS VNFKNIYVLQ ELDNPGAKRI LELD QFKGQ QGQKRFQDMM GHGSDYSLSE VLWVCANLFS DVQFKMSHKR ...文字列:
GPVMSGWESY YKTEGDEEAE EEQEENLEAS GDYKYSGRDS LIFLVDASKA MFESQSEDEL TPF DMSIQC IQSVYISKII SSDRDLLAVV FYGTEKDKNS VNFKNIYVLQ ELDNPGAKRI LELD QFKGQ QGQKRFQDMM GHGSDYSLSE VLWVCANLFS DVQFKMSHKR IMLFTNEDNP HGNDS AKAS RARTKAGDLR DTGIFLDLMH LKKPGGFDIS LFYRDIISIA EDEDLRVHFE ESSKLE DLL RKVRAKETRK RALSRLKLKL NKDIVISVGI YNLVQKALKP PPIKLYRETN EPVKTKT RT FNTSTGGLLL PSDTKRSQIY GSRQIILEKE ETEELKRFDD PGLMLMGFKP LVLLKKHH Y LRPSLFVYPE ESLVIGSSTL FSALLIKCLE KEVAALCRYT PRRNIPPYFV ALVPQEEEL DDQKIQVTPP GFQLVFLPFA DDKRKMPFTE KIMATPEQVG KMKAIVEKLR FTYRSDSFEN PVLQQHFRN LEALALDLME PEQAVDLTLP KVEAMNKRLG SLVDEFKELV YPPDYNPEGK V TKRKHDNE GSGSKRPKVE YSEEELKTHI SKGTLGKFTV PMLKEACRAY GLKSGLKKQE LL EALTKHF QD

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分子 #2: human Ku80

分子名称: human Ku80 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLS GGDQYQNITV HRHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ H ETIGKKFE KRHIEIFTDL SSRFSKSQLD IIIHSLKKCD ISLQFFLPFS ...文字列:
MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLS GGDQYQNITV HRHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ H ETIGKKFE KRHIEIFTDL SSRFSKSQLD IIIHSLKKCD ISLQFFLPFS LGKEDGSGDR GD GPFRLGG HGPSFPLKGI TEQQKEGLEI VKMVMISLEG EDGLDEIYSF SESLRKLCVF KKI ERHSIH WPCRLTIGSN LSIRIAAYKS ILQERVKKTW TVVDAKTLKK EDIQKETVYC LNDD DETEV LKEDIIQGFR YGSDIVPFSK VDEEQMKYKS EGKCFSVLGF CKSSQVQRRF FMGNQ VLKV FAARDDEAAA VALSSLIHAL DDLDMVAIVR YAYDKRANPQ VGVAFPHIKH NYECLV YVQ LPFMEDLRQY MFSSLKNSKK YAPTEAQLNA VDALIDSMSL AKKDEKTDTL EDLFPTT KI PNPRFQRLFQ CLLHRALHPR EPLPPIQQHI WNMLNPPAEV TTKSQIPLSK IKTLFPLI E AKKKDQVTAQ EIFQDNHEDG PTAKKLKTEQ GGAHFSVSSL AEGSVTSVGS VNPAENFRV LVKQKKASFE EASNQLINHI EQFLDTNETP YFMKSIDCIR AFREEAIKFS EEQRFNNFLK ALQEKVEIK QLNHFWEIVV QDGITLITKE EASGSSVTAE EAKKFLAPKD KPSGDTAAVF E EGGDVDDL LDMI

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分子 #5: human PAXX

分子名称: human PAXX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPMDPLSP PLCTLPPGPE PPRFVCYCEG EESGEGDRGG FNLYVTDAAE LWSTCFTPDS LAAL KARFG LSAAEDITPR FRAACEQQAV ALTLQEDRAS LTLSGGPSAL AFDLSKVPGP EAAPR LRAL TLGLAKRVWS LERRLAAAEE TAVSPRKSPR ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPMDPLSP PLCTLPPGPE PPRFVCYCEG EESGEGDRGG FNLYVTDAAE LWSTCFTPDS LAAL KARFG LSAAEDITPR FRAACEQQAV ALTLQEDRAS LTLSGGPSAL AFDLSKVPGP EAAPR LRAL TLGLAKRVWS LERRLAAAEE TAVSPRKSPR PAGPQLFLPD PDPQRGGPGP GVRRRC PGE SLINPGFKSK KPAGGVDFDE T

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分子 #3: DNA chain K

分子名称: DNA chain K / タイプ: dna / ID: 3 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GACTAGATCA GAAGCAGTAG AGCATGCATA GTTTTTAGTT TATTGGGCGC G

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分子 #4: DNA chain I

分子名称: DNA chain I / タイプ: dna / ID: 4 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
CGCGCCCAGC TTTCCCAGCT AATAAACTAA AAACTATGCA TGCTCTACTG CTTCTGATCT AGTCGACC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.35 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 42.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

23509

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 500830
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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