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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10618 | |||||||||
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タイトル | The human core BBSome complex (BBS 1,4,5,8,9,18) | |||||||||
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![]() | ciliary transport / Arl6 effector / adaptor protein / complex / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding => GO:0061629 / BBSome / melanosome transport / motile cilium assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / response to stimulus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / ciliary membrane / heart looping / axoneme ...RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding => GO:0061629 / BBSome / melanosome transport / motile cilium assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / response to stimulus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / ciliary membrane / heart looping / axoneme / centriolar satellite / cilium assembly / intracellular transport / visual perception / ciliary basal body / protein transport / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Klink BU / Raunser S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the human BBSome core complex. 著者: Björn Udo Klink / Christos Gatsogiannis / Oliver Hofnagel / Alfred Wittinghofer / Stefan Raunser / ![]() 要旨: The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a ...The BBSome is a heterooctameric protein complex that plays a central role in primary cilia homeostasis. Its malfunction causes the severe ciliopathy Bardet-Biedl syndrome (BBS). The complex acts as a cargo adapter that recognizes signaling proteins such as GPCRs and links them to the intraflagellar transport machinery. The underlying mechanism is poorly understood. Here we present a high-resolution cryo-EM structure of a human heterohexameric core subcomplex of the BBSome. The structure reveals the architecture of the complex in atomic detail. It explains how the subunits interact with each other and how disease-causing mutations hamper this interaction. The complex adopts a conformation that is open for binding to membrane-associated GTPase Arl6 and a large positively charged patch likely strengthens the interaction with the membrane. A prominent negatively charged cleft at the center of the complex is likely involved in binding of positively charged signaling sequences of cargo proteins. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.4 KB 13.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 129.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 212.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 211.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Human BBSome core complex
全体 | 名称: Human BBSome core complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Human BBSome core complex
超分子 | 名称: Human BBSome core complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: BBSome core complex containing BBS1,4,5,8,9 and 18. Only BBS5 was modelled into this map since we obtained another map with higher resolution for the other subunits (see related entry) |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Bardet-Biedl syndrome 5 protein
分子 | 名称: Bardet-Biedl syndrome 5 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 38.797926 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MSVLDALWED RDVRFDLSAQ QMKTRPGEVL IDCLDSIEDT KGNNGDRGRL LVTNLRILWH SLALSRVNVS VGYNCILNIT TRTANSKLR GQTEALYILT KCNSTRFEFI FTNLVPGSPR LFTSVMAVHR AYETSKMYRD FKLRSALIQN KQLRLLPQEH V YDKINGVW ...文字列: MSVLDALWED RDVRFDLSAQ QMKTRPGEVL IDCLDSIEDT KGNNGDRGRL LVTNLRILWH SLALSRVNVS VGYNCILNIT TRTANSKLR GQTEALYILT KCNSTRFEFI FTNLVPGSPR LFTSVMAVHR AYETSKMYRD FKLRSALIQN KQLRLLPQEH V YDKINGVW NLSSDQGNLG TFFITNVRIV WHANMNDSFN VSIPYLQIRS IKIRDSKFGL ALVIESSQQS GGYVLGFKID PV EKLQESV KEINSLHKVY SASPIFGVDY EMEEKPQPLE ALTVEQIQDD VEIDSDGHTD AFVAYFADGN KQQDREPVFS EEL GLAIEK LKDGFTLQGL WEVMS UniProtKB: Bardet-Biedl syndrome 5 protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.08 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III 詳細: double blot with 2 minutes incubation after first sample application. | ||||||||
詳細 | The sample was cross linked with 0.5% glutaraldehyde |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | 位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 15266 / 平均露光時間: 15.0 sec. / 平均電子線量: 67.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.3 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |