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- EMDB-10205: Molecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstrom... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10205
タイトルMolecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope
マップデータPost-processed map of apoferritin at 200 kV resolved with the FEI Glacios microscope at 2.7 A
試料
  • 複合体: Mouse apoferritin
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードApoferritin / iron binding / iron storing / complex / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle lumen ...Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle lumen / autophagosome / Neutrophil degranulation / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Hamdi F / Tueting C
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2020
タイトル: 2.7 Å cryo-EM structure of vitrified M. musculus H-chain apoferritin from a compact 200 keV cryo-microscope.
著者: Farzad Hamdi / Christian Tüting / Dmitry A Semchonok / Koen M Visscher / Fotis L Kyrilis / Annette Meister / Ioannis Skalidis / Lisa Schmidt / Christoph Parthier / Milton T Stubbs / Panagiotis L Kastritis /
要旨: Here we present the structure of mouse H-chain apoferritin at 2.7 Å (FSC = 0.143) solved by single particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM) using a 200 kV device, the Thermo Fisher Glacios®. ...Here we present the structure of mouse H-chain apoferritin at 2.7 Å (FSC = 0.143) solved by single particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM) using a 200 kV device, the Thermo Fisher Glacios®. This is a compact, two-lens illumination system with a constant power objective lens, without any energy filters or aberration correctors, often thought of as a "screening cryo-microscope". Coulomb potential maps reveal clear densities for main chain carbonyl oxygens, residue side chains (including alternative conformations) and bound solvent molecules. We used a quasi-crystallographic reciprocal space approach to fit model coordinates to the experimental cryo-EM map. We argue that the advantages offered by (a) the high electronic and mechanical stability of the microscope, (b) the high emission stability and low beam energy spread of the high brightness Field Emission Gun (X-FEG), (c) direct electron detection technology and (d) particle-based Contrast Transfer Function (CTF) refinement have contributed to achieving high resolution. Overall, we show that basic electron optical settings for automated cryo-electron microscopy imaging can be used to determine structures approaching atomic resolution.
履歴
登録2019年8月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月13日-
マップ公開2020年5月13日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6sht
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6sht
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10205.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10205.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed map of apoferritin at 200 kV resolved with the FEI Glacios microscope at 2.7 A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å		0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å		0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.17280681 - 0.30700344
平均 (標準偏差)0.0005604103 (±0.015202475)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 245.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.960.960.96
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z245.760245.760245.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1730.3070.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10205_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Post-processed (unmasked) map of apoferritin at 200 kV...

ファイルemd_10205_additional.map
注釈Post-processed (unmasked) map of apoferritin at 200 kV resolved with the FEI Glacios microscope at 2.7 A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refined half-map of apoferritin at 200 kV resolved...

ファイルemd_10205_half_map_1.map
注釈Refined half-map of apoferritin at 200 kV resolved with the FEI Glacios microscope
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refined half-map of apoferritin at 200 kV resolved...

ファイルemd_10205_half_map_2.map
注釈Refined half-map of apoferritin at 200 kV resolved with the FEI Glacios microscope
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mouse apoferritin

全体名称: Mouse apoferritin
要素
  • 複合体: Mouse apoferritin
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Mouse apoferritin

超分子名称: Mouse apoferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 480 KDa

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分子 #1: Ferritin heavy chain

分子名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 21.097631 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTTASPSQVR QNYHQDAEAA INRQINLELY ASYVYLSMSC YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKP DRDDWESGLN AMECALHLEK SVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETYYL SEQVKSIKEL GDHVTNLRKM G APEAGMAE YLFDKHTLGH GDES

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 72 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
詳細microscope model is Thermofisher Glacios 200 kV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 300 / 平均露光時間: 30.0 sec. / 平均電子線量: 28.0 e/Å2 / 詳細: pixel size was 0.96 Angstroms
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 211177
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

0144


詳細: low-pass filtered to 60 Angs
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5) / 使用した粒子像数: 95733
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 40000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
詳細: all classes after 3D reaches resolutions of 4.5 Angs to 6.1 Angs
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3wnw


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6sht:
Molecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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