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- PDB-1h6r: The oxidized state of a redox sensitive variant of green fluoresc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6r
タイトルThe oxidized state of a redox sensitive variant of green fluorescent protein
要素GREEN FLUORESCENT PROTEIN
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / LUMINESCENCE / GREEN FLUORESCENT PROTEIN / YELLOW-EMISSION
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種AEQUOREA VICTORIA (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ostergaard, H. / Henriksen, A. / Hansen, F.G. / Winther, J.R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Shedding Light on Disulfide Bond Formation: Engineering a Redox Switch in Green Fluorescent Protein
著者: Ostergaard, H. / Henriksen, A. / Hansen, F.G. / Winther, J.R.
履歴
登録2001年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA", "BA", "CA" IN CHAIN A, B, C ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA", "BA", "CA" IN CHAIN A, B, C RESPECTIVELY ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN
B: GREEN FLUORESCENT PROTEIN
C: GREEN FLUORESCENT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9045
ポリマ－80,8333
非ポリマー712
水15,133840
1
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9802
ポリマ－26,9441
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GREEN FLUORESCENT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9802
ポリマ－26,9441
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: GREEN FLUORESCENT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9441
ポリマ－26,9441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.864, 93.915, 140.551
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GREEN FLUORESCENT PROTEIN / GFP


分子量: 26944.482 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) AEQUOREA VICTORIA (オワンクラゲ)
組織: CIRCUMORAL RING CANAL / 解説: SYNTHETIC GENE / 器官: PHOTOGENIC ORGAN / プラスミド: PET24 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 840 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION SER65ALA,CYS48VAL,VAL68LEU, ...CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION SER65ALA,CYS48VAL,VAL68LEU, SER72ALA,GLN80ARG,ASN149CYS,MET153VAL,SER202CYS,THR203TYR, ASP234HIS
配列の詳細MODRES: 1H6R CRO() 66() THE FLUOROPHORE IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE ...MODRES: 1H6R CRO() 66() THE FLUOROPHORE IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE OF ALA 65, TYR 66, GLY 67. RESIDUES 65, 66, 67 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY, ARE INSTEAD REPLACED WITH PIA 66.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 100 MM HEPES, PH 8.0, 100 MM MGCL2, AND 14% PEG4000
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
124 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH8.0
3100 mMHEPES1reservoirpH8.0
4100 mM1reservoirMgCl2
514 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0362
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0362 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→78.09 Å / Num. obs: 116321 / % possible obs: 89.1 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 72.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 750960
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YFP

1yfp


解像度: 1.5→78.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 689676.36 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: A SIGNIFICANT 2FO-FC AND FO-FC DENSITY WAS OBSERVED WITH A CENTER 1.5 ANGSTROM FROM CYS 70 SG AND IT IS POSSIBLE THAT CYS 70 IS IN AN OXIDIZED STATE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 5546 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 109885 89.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.493 Å2 / ksol: 0.366229 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å20 Å20 Å2
2--2.38 Å20 Å2
3----1.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→78.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5499 0 2 840 6341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.532.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 778 5.3 %
Rwork0.261 14022 -
obs--72.9 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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