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万見
- PDB-7jl0: Cryo-EM structure of MDA5-dsRNA in complex with TRIM65 PSpry doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jl0
タイトルCryo-EM structure of MDA5-dsRNA in complex with TRIM65 PSpry domain (Monomer)
要素
  • Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
  • RNA (5'-R(P*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*A)-3')
  • RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*C)-3')
  • Tripartite motif-containing protein 65
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM/RNA / Innate immunity / Ubiquitin E3 ligase / dsRNA / RNA helicase / TRIM family / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein oligomerization / MDA-5 signaling pathway / regulation of type III interferon production / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of viral genome replication ...positive regulation of protein oligomerization / MDA-5 signaling pathway / regulation of type III interferon production / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of viral genome replication / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / protein sumoylation / protein K63-linked ubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interferon-beta production / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to virus / positive regulation of interleukin-6 production / response to virus / negative regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / defense response to virus / single-stranded RNA binding / RNA helicase activity / Ub-specific processing proteases / RNA helicase / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain ...: / : / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / Ring finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / RNA / RNA (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM65 / Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Kato, K. / Ahmad, S. / Hur, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of RIG-I-like receptors reveals ancient rules of engagement between diverse RNA helicases and TRIM ubiquitin ligases.
著者: Kazuki Kato / Sadeem Ahmad / Zixiang Zhu / Janet M Young / Xin Mu / Sehoon Park / Harmit S Malik / Sun Hur /
要旨: RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved ...RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved rules of engagement between RNA helicases and tripartite motif (TRIM) E3 ligases that lead to their functional coordination in vertebrate innate immunity. Using cryoelectron microscopy and biochemistry, we show that RIG-I-like receptors (RLRs), viral RNA receptors with helicase domains, interact with their cognate TRIM/TRIM-like E3 ligases through similar epitopes in the helicase domains. Their interactions are avidity driven, restricting the actions of TRIM/TRIM-like proteins and consequent immune activation to RLR multimers. Mass spectrometry and phylogeny-guided biochemical analyses further reveal that similar rules of engagement may apply to diverse RNA helicases and TRIM/TRIM-like proteins. Our analyses suggest not only conserved substrates for TRIM proteins but also, unexpectedly, deep evolutionary connections between TRIM proteins and RNA helicases, linking ubiquitin and RNA biology throughout animal evolution.
履歴
登録2020年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22368
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: RNA (5'-R(P*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*A)-3')
Y: RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*C)-3')
A: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
B: Tripartite motif-containing protein 65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,0758
ポリマ－115,4554
非ポリマー6204
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7770 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area44390 Å2

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 XY

#1: RNA鎖 RNA (5'-R(P*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*AP*CP*UP*GP*A)-3')


分子量: 4486.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*CP*AP*GP*UP*C)-3')


分子量: 4423.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#3: タンパク質 Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1 / Clinically amyopathic dermatomyositis autoantigen 140 kDa / CADM-140 autoantigen / Helicase with 2 ...Clinically amyopathic dermatomyositis autoantigen 140 kDa / CADM-140 autoantigen / Helicase with 2 CARD domains / Helicard / Interferon-induced with helicase C domain protein 1 / Melanoma differentiation-associated protein 5 / MDA-5 / Murabutide down-regulated protein / RIG-I-like receptor 2 / RLR-2 / RNA helicase-DEAD box protein 116 / IFIH1


分子量: 84901.695 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 287-1025 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFIH1, MDA5, RH116 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYX4, RNA helicase
#4: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 65 / TRIM65


分子量: 21643.365 Da / 分子数: 1 / Fragment: TRIM65 PSpry domain (UNP residues 312-502) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM65 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PJ69

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非ポリマー , 4種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of MDA5:dsRNA:TRIM65 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 76.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49051 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 69.99 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0087550
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.87910326
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.1881239
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.051176
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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