+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3t5v | ||||||
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Title | Sac3:Thp1:Sem1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / PCI / mRNA nuclear export / mRNA / nuclear | ||||||
Function / homology | Function and homology information actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / mRNA 3'-end processing ...actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / mRNA 3'-end processing / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / transcription-coupled nucleotide-excision repair / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / protein export from nucleus / proteasome complex / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / ribosomal small subunit biogenesis / mitotic cell cycle / nuclear envelope / ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Stewart, M. / Ellisdon, A.M. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription-export complex. Authors: Ellisdon, A.M. / Dimitrova, L. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3t5v.cif.gz | 616.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3t5v.ent.gz | 518.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3t5v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/3t5v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t5/3t5v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36944.461 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: M region, UNP 250-563 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: LEP1, SAC3, YD8358.13, YDR159W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P46674 #2: Protein | Mass: 52734.820 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: BUD29, O1140, THP1, YOL072W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q08231 #3: Protein | Mass: 10397.102 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: DSH1, SEM1, YDR363W-A / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O94742 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.69 Å3/Da / Density % sol: 73.79 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 Details: see publication, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 13, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→20 Å / Num. all: 84626 / Num. obs: 84626 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 7.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→3.06 Å / Redundancy: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 28.693 / SU ML: 0.235 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.425 / ESU R Free: 0.276 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.991 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.9→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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