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- PDB-5g5p: Structure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g5p
タイトルStructure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex
要素
  • (NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3) x 2
  • 26S PROTEASOME COMPLEX SUBUNIT SEM1
  • NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN THP1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / MRNA / MRNA EXPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex ...actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / protein folding chaperone / proteasome complex / protein export from nucleus / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / nuclear envelope / mitotic cell cycle / ribosomal small subunit biogenesis / double-stranded DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 ...Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / Nuclear mRNA export protein THP1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Aibara, S. / Bai, X.C. / Stewart, M.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2016
タイトル: The Sac3 TPR-like region in the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex is more extensive but independent of the CID region.
著者: Shintaro Aibara / Xiao-Chen Bai / Murray Stewart /
要旨: Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export- ...Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export-competent mRNPs through interactions with the general mRNA nuclear export factor Mex67:Mtr2. The TREX-2 complex is based on a Sac3 scaffold to which Thp1, Sem1, Cdc31, and Sus1 bind. TREX-2 can be subdivided into two modules: one, in which Thp1 and Sem1 bind to the Sac3(M) region (residues ∼100-551), and the other in which Cdc31 and two Sus1 chains bind to the Sac3(CID) region (residues ∼710-805). Complementary structural analyses using X-ray crystallography, electron microscopy, and small-angle X-ray scattering of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex, expressed using Baculovirus-infected Sf9 cells, have indicated that the TPR-like repeats of the Sac3(M) region extend considerably further towards the N-terminus than previously thought, and also indicate that this region and Sac3(CID):Sus1:Cdc31 region of the S. cerevisiae complex are structurally independent. Although the density visible accounted for only ∼100kDa, a 5.3Å resolution cryo-EM reconstruction was obtained of the M-region of TREX-2 that showed an additional three putative α-helices extending towards the Sac3 N-terminus and these helices were also seen in a 4.9Å resolution structure obtained by X-ray crystallography.
SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than ...SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than previously thought and that the M- and CID-regions do not appear to have a defined spatial orientation.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Data collection
改定 1.22016年12月14日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3440
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3
B: NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN THP1
C: 26S PROTEASOME COMPLEX SUBUNIT SEM1
D: NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3
E: NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3
F: NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,9276
ポリマ－361,9276
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3 / LEUCINE PERMEASE TRANSCRIPTIONAL REGULATOR / SAC3


分子量: 93213.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PACEBACRZ / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46674
#2: タンパク質 NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN THP1 / BUD SITE SELECTION PROTEIN 29 / THP1


分子量: 52734.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PACEBACRZ / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q08231
#3: タンパク質 26S PROTEASOME COMPLEX SUBUNIT SEM1 / SEM1


分子量: 10397.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PACEBACRZ / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O94742
#4: タンパク質 NUCLEAR MRNA EXPORT PROTEIN SAC3 / LEUCINE PERMEASE TRANSCRIPTIONAL REGULATOR / SAC3


分子量: 68527.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHAINS D, F AND E ARE MODELLED AS POLYALA
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PACEBACRZ / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
配列の詳細CHAINS D, E AND F ARE BUILT AS POLYALA DUE TO RESOLUTION DOES NOT ALLOW SIDE CHAIN BUILDING

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1 / タイプ: COMPLEX / Oligomeric details: One heterotrimer / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.19 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 20 MM HEPES, 300 MM NACL, 5 MM DTT / pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES, 300 mM NaCl, 5 mM DTT
試料濃度: 0.015 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 85 K / 湿度: 100 % / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年11月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 35714 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 85 K / 最高温度: 90 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 496

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
粒子像の選択詳細: The particles were processed using Relion
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81559 / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 5.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6830 0 0 0 6830

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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