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Yorodumi- PDB-5zen: Crystal structure of human topoisomerase II beta in complex with ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zen | ||||||
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Title | Crystal structure of human topoisomerase II beta in complex with DNA: a new quaternary conformation showing opening of the protein-linked DNA-gate | ||||||
Components |
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Keywords | ISOMERASE/DNA / Type II topoisomerase / cleavage complex / DNA-gate / ISOMERASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / cellular response to ATP / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / ribonucleoprotein complex binding ...positive regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / cellular response to ATP / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / ribonucleoprotein complex binding / forebrain development / axonogenesis / B cell differentiation / neuron migration / cellular response to hydrogen peroxide / cellular senescence / ribonucleoprotein complex / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.75 Å | ||||||
Authors | Chen, S.F. / Wang, Y.R. / Chan, N.L. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: Structural insights into the gating of DNA passage by the topoisomerase II DNA-gate. Authors: Chen, S.F. / Huang, N.L. / Lin, J.H. / Wu, C.C. / Wang, Y.R. / Yu, Y.J. / Gilson, M.K. / Chan, N.L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5zen.cif.gz | 307.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5zen.ent.gz | 244.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5zen.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5zen_validation.pdf.gz | 448.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5zen_full_validation.pdf.gz | 457.2 KB | Display | |
Data in XML | 5zen_validation.xml.gz | 26.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5zen_validation.cif.gz | 36.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ze/5zen ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ze/5zen | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5zqfC 5zrfC 3qx3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 91928.367 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TOP2B / Plasmid: pET51b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q02880, EC: 5.99.1.3 | ||
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#2: DNA chain | Mass: 2436.619 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) | ||
#3: DNA chain | Mass: 2731.798 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) | ||
#4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.95 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: Magnesium Acetate, 2-(N-morpholino)ethanesulfonic, 2-methyl-2,4-pentanediol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: BL13C1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 13, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.75→20 Å / Num. obs: 32586 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 6.4 % / CC1/2: 0.983 / Net I/σ(I): 33.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.75→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.483 / CC1/2: 0.913 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3QX3 Resolution: 2.75→19.97 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.08
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.75→19.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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