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万見
- PDB-6ly8: V/A-ATPase from Thermus thermophilus, the soluble domain, includi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ly8
タイトルV/A-ATPase from Thermus thermophilus, the soluble domain, including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit.
要素
  • V-type ATP synthase alpha chain
  • V-type ATP synthase beta chain
  • V-type ATP synthase subunit D
  • V-type ATP synthase subunit F
キーワードMOTOR PROTEIN / rotary ATPase / V/A-ATPase / molecular motor
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension ...ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Furuta, A. / Kato, T. / Namba, K. / Tamakoshi, M. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03648 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)12024046 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Mechanical inhibition of isolated V from V/A-ATPase for proton conductance.
著者: Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Aya Furuta / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Masatada Tamakoshi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex ...V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex relative to the surrounding stator apparatus. Upon dissociation from the V domain, the V domain of the eukaryotic V-ATPase can adopt a physiologically relevant auto-inhibited form in which proton conductance through the V domain is prevented, however the molecular mechanism of this inhibition is not fully understood. Using cryo-electron microscopy, we determined the structure of both the V/A-ATPase and isolated V at near-atomic resolution, respectively. These structures clarify how the isolated V domain adopts the auto-inhibited form and how the complex prevents formation of the inhibited V form.
履歴
登録2020年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30014
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,1969
ポリマ－386,7698
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, The subunits are co-migrate in Native-PAGE.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area34230 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area132100 Å2

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要素

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63699.980 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56403, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56404
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: O87880
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P74903
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and N-terminal of a-subunit
タイプ: COMPLEX / 詳細: V/A-type ATPase from Thermus thermophilus / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11650 kDa/nmNO
210.5 MDaNO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HCl1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was purified from cell membrane of Thermus thermophilus and incorporated into nanodisc.
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / Calibrated defocus min: 2000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 3694
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 34 / 利用したフレーム数/画像: 1-34
EM回折カメラ長: 800 mm

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当3.0.7
10RELION最終オイラー角割当3.0.7
11RELION分類3.0.7
12RELION３次元再構成3.0.7
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 350000
詳細: The particles selected from manually-selected 3084 micrographs.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71196 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Focused classification on the soluble domain was carried out using RELION progarm.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5Y5Y

5y5y

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00627153
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6536793
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.3816494
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0464109
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054818

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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