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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5xte | ||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of human respiratory complex III (cytochrome bc1 complex) | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE/ELECTRON TRANSPORT / Respiratory / OXIDOREDUCTASE-ELECTRON TRANSPORT complex | ||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / response to D-galactosamine / Complex III assembly / response to cobalamin / Complex III assembly / Complex III assembly ...Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / response to D-galactosamine / Complex III assembly / response to cobalamin / Complex III assembly / Complex III assembly / Complex III assembly / response to mercury ion / Respiratory electron transport / subthalamus development / pons development / cerebellar Purkinje cell layer development / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / pyramidal neuron development / thalamus development / response to alkaloid / Mitochondrial protein import / Mitochondrial translation termination / respiratory chain complex / respiratory chain complex III / cellular respiration / oxidative phosphorylation / response to glucagon / quinol-cytochrome-c reductase / quinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / response to copper ion / hypothalamus development / midbrain development / electron transport coupled proton transport / animal organ regeneration / response to hyperoxia / response to cadmium ion / Mitochondrial protein degradation / aerobic respiration / response to activity / respiratory electron transport chain / hippocampus development / generation of precursor metabolites and energy / metalloendopeptidase activity / response to calcium ion / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / response to toxic substance / response to ethanol / response to hypoxia / electron transfer activity / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / response to xenobiotic stimulus / mitochondrial matrix / heme binding / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Gu, J. / Wu, M. / Yang, M. | ||||||||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 5件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2017タイトル: Architecture of Human Mitochondrial Respiratory Megacomplex IIIIIV. 著者: Runyu Guo / Shuai Zong / Meng Wu / Jinke Gu / Maojun Yang / ![]() 要旨: The respiratory megacomplex represents the highest-order assembly of respiratory chain complexes, and it allows mitochondria to respond to energy-requiring conditions. To understand its architecture, ...The respiratory megacomplex represents the highest-order assembly of respiratory chain complexes, and it allows mitochondria to respond to energy-requiring conditions. To understand its architecture, we examined the human respiratory chain megacomplex-IIIIIV (MCIIIIIV) with 140 subunits and a subset of associated cofactors using cryo-electron microscopy. The MCIIIIIV forms a circular structure with the dimeric CIII located in the center, where it is surrounded by two copies each of CI and CIV. Two cytochrome c (Cyt.c) molecules are positioned to accept electrons on the surface of the c state CIII dimer. Analyses indicate that CII could insert into the gaps between CI and CIV to form a closed ring, which we termed the electron transport chain supercomplex. The structure not only reveals the precise assignment of individual subunits of human CI and CIII, but also enables future in-depth analysis of the electron transport chain as a whole. | ||||||||||||||||||
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5xte.cif.gz | 852.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5xte.ent.gz | 690.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 5xte.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xt/5xte ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xt/5xte | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 6774MC ![]() 6771C ![]() 6772C ![]() 6773C ![]() 6775C ![]() 6776C ![]() 5xtbC ![]() 5xtcC ![]() 5xtdC ![]() 5xthC ![]() 5xtiC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-Cytochrome b-c1 complex subunit ... , 9種, 18分子 ANBOCPDQERFSGTKWLY
| #1: タンパク質 | 分子量: 9791.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14949#2: タンパク質 | 分子量: 5893.814 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 1-57 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P47985, quinol-cytochrome-c reductase#3: タンパク質 | 分子量: 21645.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P47985, quinol-cytochrome-c reductase#4: タンパク質 | 分子量: 7189.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UDW1#5: タンパク質 | 分子量: 8990.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07919#6: タンパク質 | 分子量: 13037.842 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 6-111 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14927#7: タンパク質 | 分子量: 5958.912 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 2-52 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14957#10: タンパク質 | 分子量: 44946.582 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 35-453 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22695#11: タンパク質 | 分子量: 49181.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31930 |
|---|
-タンパク質 , 2種, 4分子 HUJV
| #8: タンパク質 | 分子量: 27388.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08574#9: タンパク質 | 分子量: 42543.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00156 |
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-非ポリマー , 6種, 26分子 










| #12: 化合物 | ChemComp-CDL / #13: 化合物 | #14: 化合物 | ChemComp-PEE / #15: 化合物 | #16: 化合物 | ChemComp-HEM / #17: 化合物 | |
|---|
-詳細
| Has protein modification | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Human respiratory complex III (cytochrome bc1 complex) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#11 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 1.25 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167761 / 対称性のタイプ: POINT |
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Homo sapiens (ヒト)
中国, 5件
引用
UCSF Chimera




















PDBj














