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- PDB-1l0l: structure of bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex with a b... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1l0l | ||||||
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Title | structure of bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex with a bound fungicide famoxadone | ||||||
![]() |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / cytochrome bc1 / membrane protein / heme protein / iron sulfur protein / cytochrome b / cytochrome c1 / mitochondrial processing protease / mpp | ||||||
Function / homology | ![]() Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane ...Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / heme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gao, X. / Wen, X. / Yu, C.A. / Esser, L. / Tsao, S. / Quinn, B. / Zhang, L. / Yu, L. / Xia, D. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Crystal Structure of Mitochondrial Cytochrome bc1 in Complex with Famoxadone: The Role of Aromatic-Aromatic Interaction in Inhibition Authors: Gao, X. / Wen, X. / Yu, C.A. / Esser, L. / Tsao, S. / Quinn, B. / Zhang, L. / Yu, L. / Xia, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 351.6 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 879.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 56.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 81.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-UBIQUINOL-CYTOCHROME C REDUCTASE ... , 9 types, 9 molecules ABEFGHIJK
#1: Protein | Mass: 49266.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 46575.469 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#5: Protein | Mass: 21640.580 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#6: Protein | Mass: 13371.190 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 9606.027 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 9189.116 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 7964.259 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 7209.311 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#11: Protein | Mass: 6568.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 42620.340 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#4: Protein | Mass: 27323.277 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 3 types, 5 molecules ![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/FMX.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMX.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
#12: Chemical | #13: Chemical | ChemComp-FMX / | #14: Chemical | ChemComp-FES / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.64 Å3/Da / Density % sol: 66.19 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | *PLUS pH: 7.2 / Method: vapor diffusion, sitting drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
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Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→40 Å / Num. obs: 123427 |
Reflection | *PLUS Lowest resolution: 80 Å / % possible obs: 95.2 % / Rmerge(I) obs: 0.057 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.339 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.35→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 11.764 / SU ML: 0.263 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.311 / ESU R Free: 0.26
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.285 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 2.4 Å / Lowest resolution: 80 Å / Num. reflection obs: 123427 / Num. reflection Rfree: 2461 / Rfactor Rfree: 0.306 / Rfactor Rwork: 0.259 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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