[日本語] English
万見
- PDB-2vgq: Crystal Structure of Human IPS-1 CARD -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vgq
タイトルCrystal Structure of Human IPS-1 CARD
要素Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Mitochondrial antiviral-signaling protein
キーワードIMMUNE SYSTEM/TRANSPORT (免疫系) / IPS1/MAVS/VISA/CARDIF / CASPASE ACTIVATION / CASPASE RECRUITMENT DOMAIN / INNATE IMMUNITY (自然免疫系) / FUSION PROTEIN (融合タンパク質) / SUGAR TRANSPORT / TRANSPORT / IMMUNE SYSTEM (免疫系) / CHIMERA / IMMUNE SYSTEM-TRANSPORT complex (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / peroxisomal membrane / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of viral genome replication / detection of maltose stimulus / maltose binding / type I interferon-mediated signaling pathway / maltose transport complex / maltose transport / cellular response to exogenous dsRNA / maltodextrin transmembrane transport / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / antiviral innate immune response / TRAF6 mediated NF-kB activation / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / positive regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex / signaling adaptor activity / positive regulation of defense response to virus by host / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / molecular condensate scaffold activity / cell chemotaxis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interleukin-8 production / ミトコンドリア / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of tumor necrosis factor production / outer membrane-bounded periplasmic space / TRAF3-dependent IRF activation pathway / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / mitochondrial outer membrane / ペリプラズム / molecular adaptor activity / defense response to bacterium / positive regulation of protein phosphorylation / 自然免疫系 / DNA damage response / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
IPS1, CARD domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein ...IPS1, CARD domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Mitochondrial antiviral-signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Potter, J.A. / Randall, R.E. / Taylor, G.L.
引用ジャーナル: BMC Struct Biol / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif caspase activation recruitment domain.
著者: Jane A Potter / Richard E Randall / Garry L Taylor /
要旨: BACKGROUND: IPS-1/MAVS/VISA/Cardif is an adaptor protein that plays a crucial role in the induction of interferons in response to viral infection. In the initial stage of the intracellular antiviral ...BACKGROUND: IPS-1/MAVS/VISA/Cardif is an adaptor protein that plays a crucial role in the induction of interferons in response to viral infection. In the initial stage of the intracellular antiviral response two RNA helicases, retinoic acid inducible gene-I (RIG-I) and melanoma differentiation-association gene 5 (MDA5), are independently able to bind viral RNA in the cytoplasm. The 62 kDa protein IPS-1/MAVS/VISA/Cardif contains an N-terminal caspase activation and recruitment (CARD) domain that associates with the CARD regions of RIG-I and MDA5, ultimately leading to the induction of type I interferons. As a first step towards understanding the molecular basis of this important adaptor protein we have undertaken structural studies of the IPS-1 MAVS/VISA/Cardif CARD region.
RESULTS: The crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD has been determined to 2.1A resolution. The protein was expressed and crystallized as a maltose-binding protein (MBP) fusion ...RESULTS: The crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD has been determined to 2.1A resolution. The protein was expressed and crystallized as a maltose-binding protein (MBP) fusion protein. The MBP and IPS-1 components each form a distinct domain within the structure. IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD adopts a characteristic six-helix bundle with a Greek-key topology and, in common with a number of other known CARD structures, contains two major polar surfaces on opposite sides of the molecule. One face has a surface-exposed, disordered tryptophan residue that may explain the poor solubility of untagged expression constructs.
CONCLUSION: The IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD domain adopts the classic CARD fold with an asymmetric surface charge distribution that is typical of CARD domains involved in homotypic protein-protein ...CONCLUSION: The IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD domain adopts the classic CARD fold with an asymmetric surface charge distribution that is typical of CARD domains involved in homotypic protein-protein interactions. The location of the two polar areas on IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD suggest possible types of associations that this domain makes with the two CARD domains of MDA5 or RIG-I. The N-terminal CARD domains of RIG-I and MDA5 share greatest sequence similarity with IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD and this has allowed modelling of their structures. These models show a very different charge profile for the equivalent surfaces compared to IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD.
履歴
登録2007年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Mitochondrial antiviral-signaling protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5587
ポリマ－53,4111
非ポリマー1,1476
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.260, 99.260, 163.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Sugar ABC transporter substrate-binding protein,Mitochondrial antiviral-signaling protein / MAVS / CARD adapter inducing interferon beta / Cardif / Interferon beta promoter stimulator protein ...MAVS / CARD adapter inducing interferon beta / Cardif / Interferon beta promoter stimulator protein 1 / IPS-1 / Putative NF-kappa-B-activating protein 031N / Virus-induced-signaling adapter / VISA


分子量: 53411.324 Da / 分子数: 1
断片: MMBP RESIDUES 27-392, CARD DOMAIN RESIDUES 3-93,MMBP RESIDUES 27-392, CARD DOMAIN RESIDUES 3-93
由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CONSTRUCT IS A FUSION OF E. COLI MBP (RESIDUES 2-366) AND HUMAN IPS-1 CARD (RESIDUES 1 TO 93)
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, PU06_05845, MAVS, IPS1, KIAA1271, VISA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0B1N7A9, UniProt: Q7Z434, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→32.7 Å / Num. obs: 48262 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 4.4 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→32.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 6.449 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2404 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.183 45853 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→32.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3612 0 70 203 3885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223831
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.9775229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5595477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.05825.257175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.03315629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2621514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022904
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.21763
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8681.52399
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33223741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.32431677
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.434.51479
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 162
Rwork0.222 3349

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る