[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6dz4: Crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Synthase w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dz4 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Synthase with sodium ion at the metal coordination site and (E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)-L-serine at the beta-site | ||||||||||||
Components | (Tryptophan synthase ...) x 2 | ||||||||||||
Keywords | LYASE/LYASE Inhibitor / F9F / LYASE-LYASE Inhibitor complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Salmonella typhimurium (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.45 Å | ||||||||||||
Authors | Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L. | ||||||||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Synthase with sodium ion at the metal coordination site and (E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)- ...Title: Crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Synthase with sodium ion at the metal coordination site and (E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)-L-serine at the beta site Authors: Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L. | ||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6dz4.cif.gz | 307.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6dz4.ent.gz | 245.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6dz4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/6dz4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/6dz4 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4hn4S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Tryptophan synthase ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 28698.797 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (bacteria) Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / Gene: trpA, STM1727 / Plasmid: PEBA-10 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 / References: UniProt: P00929, tryptophan synthase |
---|---|
#2: Protein | Mass: 42918.879 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (bacteria) Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / Gene: trpB, STM1726 / Plasmid: PEBA-10 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 / References: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase |
-Non-polymers , 5 types, 761 molecules
#3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-DMS / #5: Chemical | ChemComp-KOU / ( | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 51.48 % / Description: Large plate-like crystal. |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.8 Details: 50mM Bicine-NaOH, pH 7.8, containing 9% PEG3350, 50mM NaCl, 2mM spermine PH range: 7.6-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: constant / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 12.3.1 / Wavelength: 0.9793 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 19, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.45→30 Å / Num. all: 126505 / Num. obs: 126505 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 5.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.094 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 710786 |
Reflection shell | Resolution: 1.45→1.53 Å / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.632 / Num. measured all: 96459 / Num. unique obs: 18128 / CC1/2: 0.859 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.045 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.1 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4HN4 Resolution: 1.45→28.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.1828 / WRfactor Rwork: 0.1429 / FOM work R set: 0.8487 / SU B: 2.779 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.0646 / SU Rfree: 0.0609 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.061 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : WITH TLS ADDED
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 117.81 Å2 / Biso mean: 23.82 Å2 / Biso min: 8.51 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.45→28.94 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.45→1.488 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|