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- PDB-6zhx: Cryo-EM structure of the regulatory linker of ALC1 bound to the n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zhx
タイトルCryo-EM structure of the regulatory linker of ALC1 bound to the nucleosome's acidic patch: nucleosome class.
要素
  • (DNA (145-MER) Widom 601 ...) x 2
  • Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / ALC1 (CHD1L) / CHD1L (CHD1L) / chromatin remodeler / DNA damage response / nucleosome (ヌクレオソーム) / NUCLEAR PROTEIN / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節)
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / histone reader activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / structural constituent of chromatin ...poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / histone reader activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / site of double-strand break / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / DNA修復 / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B ...Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bacic, L. / Gaullier, G. / Croll, T.I. / Deindl, S.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ChromatinRemodeling スウェーデン
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Mechanistic Insights into Regulation of the ALC1 Remodeler by the Nucleosome Acidic Patch.
著者: Laura C Lehmann / Luka Bacic / Graeme Hewitt / Klaus Brackmann / Anton Sabantsev / Guillaume Gaullier / Sofia Pytharopoulou / Gianluca Degliesposti / Hanneke Okkenhaug / Song Tan / Alessandro ...著者: Laura C Lehmann / Luka Bacic / Graeme Hewitt / Klaus Brackmann / Anton Sabantsev / Guillaume Gaullier / Sofia Pytharopoulou / Gianluca Degliesposti / Hanneke Okkenhaug / Song Tan / Alessandro Costa / J Mark Skehel / Simon J Boulton / Sebastian Deindl /
要旨: Upon DNA damage, the ALC1/CHD1L nucleosome remodeling enzyme (remodeler) is activated by binding to poly(ADP-ribose). How activated ALC1 recognizes the nucleosome, as well as how this recognition is ...Upon DNA damage, the ALC1/CHD1L nucleosome remodeling enzyme (remodeler) is activated by binding to poly(ADP-ribose). How activated ALC1 recognizes the nucleosome, as well as how this recognition is coupled to remodeling, is unknown. Here, we show that remodeling by ALC1 requires a wild-type acidic patch on the entry side of the nucleosome. The cryo-electron microscopy structure of a nucleosome-ALC1 linker complex reveals a regulatory linker segment that binds to the acidic patch. Mutations within this interface alter the dynamics of ALC1 recruitment to DNA damage and impede the ATPase and remodeling activities of ALC1. Full activation requires acidic patch-linker segment interactions that tether the remodeler to the nucleosome and couple ATP hydrolysis to nucleosome mobilization. Upon DNA damage, such a requirement may be used to modulate ALC1 activity via changes in the nucleosome acidic patches.
#1: ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018
タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis.
著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin /
要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: ISOLDE: a physically realistic environment for model building into low-resolution electron-density maps.
著者: Croll, T.I.
#3: ジャーナル: IUCrJ / 年: 2020
タイトル: Estimation of high-order aberrations and anisotropic magnification from cryo-EM data sets in
著者: Zivanov, J. / Nakane, T. / Scheres, S.H.W.
#4: ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2012
タイトル: RELION: implementation of a Bayesian approach to cryo-EM structure determination.
著者: Scheres, S.H.
履歴
登録2020年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02021年7月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / audit_author ...atom_site / audit_author / chem_comp / em_entity_assembly / em_software / entity / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / software / struct_asym / struct_conf / struct_keywords
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _em_entity_assembly.entity_id_list / _em_software.category / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _ndb_struct_na_base_pair_step.rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.roll / _ndb_struct_na_base_pair_step.shift / _ndb_struct_na_base_pair_step.slide / _ndb_struct_na_base_pair_step.tilt / _ndb_struct_na_base_pair_step.tip / _ndb_struct_na_base_pair_step.twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement / _ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
解説: Model completeness
詳細: Some protein chain termini were extended into density that had been left un-modeled in the initial deposition. Water molecules were placed where density supports them. Atomic displacement ...詳細: Some protein chain termini were extended into density that had been left un-modeled in the initial deposition. Water molecules were placed where density supports them. Atomic displacement parameters are now correctly refined (they had been omitted in the initial deposition).
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11220
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (145-MER) Widom 601 sequence
J: DNA (145-MER) Widom 601 sequence
K: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
L: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,78512
ポリマ－206,78512
非ポリマー00
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, Nucleosome-peptide complex ran similarly to free nucleosome and could be shifted by addition of streptavidin binding to the biotinylated peptide., microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area59490 Å2
ΔGint-391 kcal/mol
Surface area73960 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15403.062 Da / 分子数: 2 / 変異: C110A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA (145-MER) Widom 601 ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (145-MER) Widom 601 sequence


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (145-MER) Widom 601 sequence


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 148分子 KL

#7: タンパク質・ペプチド Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / Amplified in liver cancer protein 1


分子量: 4073.678 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide biotinylated at its C-terminus. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86WJ1, ヘリカーゼ
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Crosslinked complex of ALC1 regulatory linker and the nucleosomeCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2HistonesヒストンCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-likeCOMPLEX#71RECOMBINANT
分子量値: 0.206653 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
23synthetic construct (人工物)32630
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
34synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
115 mMHEPES1
250 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
31 mMDTT1
試料濃度: 1.32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: current 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Blot time 2.5 s, blot force 0. Two sample applications and blots were performed before vitrification.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 19897
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
UCSF ChimeraX0.93/v8モデル構築
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU2.6.1画像取得
4Gctf1.18b2CTF補正
7UCSF Chimera0.93モデルフィッティングChimeraX
9RELION3.1初期オイラー角割当commit 5857e1
10RELION3.1最終オイラー角割当commit 5857e1
11RELION3.1分類commit 5857e1
12RELION3.1３次元再構成commit 5857e1
13ISOLDE1.0b5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2968853
詳細: Particles were picked with Warp's neural network picker, using model BoxNet2Mask_20180918.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 636544 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Real-space CC between model and map
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
13LZ0

3lz0

A1
23LZ0

3lz0

B1
33LZ0

3lz0

C1
43LZ0

3lz0

D1
53LZ0

3lz0

E1
63LZ0

3lz0

F1
73LZ0

3lz0

G1
83LZ0

3lz0

H1
93LZ0

3lz0

I1
103LZ0

3lz0

J1
111ZLA

1zla

K1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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