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- PDB-6wep: Crystal structure of TS-DHFR from Cryptosporidium hominis with Ap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wep
タイトルCrystal structure of TS-DHFR from Cryptosporidium hominis with Apo-TS site
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / TS / TS-DHFR
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / メチル化
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
メトトレキサート / Chem-NDP / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Czyzyk, D.J. / Ruiz, V.G. / Kumar, V.P. / Jorgensen, W.L. / Anderson, K.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI083146 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Targeting the TS dimer interface in bifunctional Cryptosporidium hominis TS-DHFR from parasitic protozoa: Virtual screening identifies novel TS allosteric inhibitor
著者: Ruiz, V.G. / Czyzyk, D.J. / Kumar, V.P. / Jorgensen, W.L. / Anderson, K.S.
履歴
登録2020年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,9256
ポリマ－120,5252
非ポリマー2,4004
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12470 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area38810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.822, 118.114, 153.048
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLULYSLYS(chain 'A' and (resid 3 through 94 or (resid 95...AA3 - 1773 - 177
12LEULEUASPASP(chain 'A' and (resid 3 through 94 or (resid 95...AA193 - 518193 - 518
13NDPNDPMTXMTX(chain 'A' and (resid 3 through 94 or (resid 95...AC - D601 - 602
24GLUGLULYSLYS(chain 'B' and (resid 3 through 44 or (resid 45...BB3 - 1773 - 177
25LEULEUASPASP(chain 'B' and (resid 3 through 44 or (resid 45...BB193 - 518193 - 518
26NDPNDPMTXMTX(chain 'B' and (resid 3 through 44 or (resid 45...BE - F601 - 602

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 60262.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
遺伝子: CHUDEA4_4460 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PA-414 / 参照: UniProt: A0A0S4TER9
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE / メトトレキサ-ト / メトトレキサート


分子量: 454.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.37 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Well solution 18% PEG 8000, 0.2 M calcium acetate, 0.1 M sodium cacodylate Drop ratio 1:1 enzyme mix/well solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. obs: 35381 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 73.96 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rsym value: 0.205 / Net I/σ(I): 14.12
反射 シェル解像度: 2.79→2.96 Å / 冗長度: 11.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.61 / Num. unique obs: 5490 / CC1/2: 0.543 / Rsym value: 1.673 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Q0E

4q0e


解像度: 2.79→49.27 Å / SU ML: 0.4303 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.1656
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2852 1764 5 %
Rwork0.2395 --
obs0.2416 35313 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 72.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7830 0 162 17 8009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00228194
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51711162
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04351225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00271425
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.66644762
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.79-2.860.31811260.28522398X-RAY DIFFRACTION93.76
2.86-2.950.37591350.28872567X-RAY DIFFRACTION99.82
2.95-3.040.32421330.30772529X-RAY DIFFRACTION99.96
3.04-3.150.37531350.35212548X-RAY DIFFRACTION99.89
3.15-3.280.45481350.3782582X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.430.40731330.35832550X-RAY DIFFRACTION99.89
3.43-3.610.36511340.32571X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.830.27871360.24982590X-RAY DIFFRACTION100
3.83-4.130.24641360.21382580X-RAY DIFFRACTION99.93
4.13-4.540.21931380.16942614X-RAY DIFFRACTION100
4.54-5.20.21541360.18722608X-RAY DIFFRACTION99.93
5.2-6.550.26931390.21932638X-RAY DIFFRACTION99.89
6.55-49.270.26631480.20812774X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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