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- PDB-1sej: Crystal Structure of Dihydrofolate Reductase-Thymidylate Synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sej
タイトルCrystal Structure of Dihydrofolate Reductase-Thymidylate Synthase from Cryptosporidium hominis Bound to 1843U89/NADPH/dUMP
要素bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / OXIDOREDUCTASE / bifunctional enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F89 / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Anderson, A.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Two crystal structures of dihydrofolate reductase-thymidylate synthase from Cryptosporidium hominis reveal protein-ligand interactions including a structural basis for observed antifolate resistance.
著者: Anderson, A.C.
履歴
登録2004年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,58625
ポリマ－301,3135
非ポリマー10,27320
水6,648369
1
A: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,63410
ポリマ－120,5252
非ポリマー4,1098
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16470 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area38360 Å2
手法PISA
2
C: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,63410
ポリマ－120,5252
非ポリマー4,1098
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16450 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area38400 Å2
手法PISA
3
E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子

E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,63410
ポリマ－120,5252
非ポリマー4,1098
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_457-x-1,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)214.900, 116.300, 219.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 5 chains. The biological unit is a dimer. Chains A,B and C,D form two dimers. Chain E is on a crystallographic two-fold, its monomer partner is formed across this two-fold.

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要素

#1: タンパク質
bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 60262.520 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PA414
参照: UniProt: Q27552, thymidylate synthase, dihydrofolate reductase
#2: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-F89 / S)-2-(5(((1,2-DIHYDRO-3-METHYL-1-OXOBENZO(F)QUINAZOLIN-9-YL)METHYL)AMINO)1-OXO-2-ISOINDOLINYL)GLUTARIC ACID / FOLATE ANALOG 1843U89 / BW-1843U89


分子量: 500.503 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H24N4O6
#4: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: PEG 6000, lithium sulfate, ammonium sulfate, Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月18日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→50 Å / Num. all: 119034 / Num. obs: 111987 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 66.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.87→2.98 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 12048 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1qzf

1qzf


解像度: 2.87→45.15 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 3654354.42 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 11185 10 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.22 111987 --
obs0.22 111987 90.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 15.5047 Å2 / ksol: 0.318839 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å2-7.41 Å2
2--4.58 Å20 Å2
3----4.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→45.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21115 0 710 369 22194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.16
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2.87→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 990 9.8 %
Rwork0.334 9113 -
obs-12048 45.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2HCPLIGS_NDPDUBW.PARHCPLIGS_NDPDUBW.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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