[日本語] English
万見
- PDB-6q6q: Human aldehyde oxidase SNP G1269R -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q6q
タイトルHuman aldehyde oxidase SNP G1269R
要素Aldehyde oxidaseアルデヒドオキシダーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Single-nucleotide Polymorphism (一塩基多型) / Moco-free form
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / アルデヒドオキシダーゼ / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding ...酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / アルデヒドオキシダーゼ / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
アルデヒドオキシダーゼ / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / [2Fe-2S]-binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding ...アルデヒドオキシダーゼ / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / [2Fe-2S]-binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Beta-grasp domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / マロン酸 / アルデヒドオキシダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.10003770671 Å
データ登録者Mota, C. / Coelho, C. / Santos-Silva, T. / Romao, M.J.
資金援助 ポルトガル, 1件
組織認可番号国
PTDC/BBB-BEP/1185/2014 ポルトガル
引用
ジャーナル: Febs Open Bio / 年: 2019
タイトル: Human aldehyde oxidase (hAOX1): structure determination of the Moco-free form of the natural variant G1269R and biophysical studies of single nucleotide polymorphisms.
著者: Mota, C. / Esmaeeli, M. / Coelho, C. / Santos-Silva, T. / Wolff, M. / Foti, A. / Leimkuhler, S. / Romao, M.J.
#1: ジャーナル: Febs Open Bio / 年: 2019
タイトル: Human aldehyde oxidase (hAOX1): structure determination of the Moco‐free form of the natural variant G1269R and biophysical studies of single nucleotide polymorphisms
著者: Mota, C. / Esmaeeli, M. / Coelho, C. / Santos-Silva, T. / Wolff, M. / Foti, A. / Leimkuhler, S. / Romao, M.J.
#2: ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural insights into xenobiotic and inhibitor binding to human aldehyde oxidase
著者: Coelho, C. / Foti, A. / Hartmann, T. / Santos-Silva, T. / Leimkuhler, S. / Romao, M.J.
履歴
登録2018年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aldehyde oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,7428
ポリマ－148,1971
非ポリマー1,5457
水28816
1
A: Aldehyde oxidase
ヘテロ分子

A: Aldehyde oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,48416
ポリマ－296,3932
非ポリマー3,09114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
Buried area11540 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area90890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.197, 148.197, 132.204
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Space group name HallP4n2n
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z

-
要素

#1: タンパク質 Aldehyde oxidase / アルデヒドオキシダーゼ / Aldehyde oxidase 1 / Azaheterocycle hydroxylase


分子量: 148196.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AOX1, AO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q06278, アルデヒドオキシダーゼ, 酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト / マロン酸


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: PEG3350, Sodium malonate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→49.4 Å / Num. obs: 50950 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 84.2337235282 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.117 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.921 / Rpim(I) all: 0.331 / Rrim(I) all: 0.981 / Rsym value: 0.921

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UHX

4uhx


解像度: 3.10003770671→46.8640062404 Å / SU ML: 0.384293005148 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.204487145437 / 位相誤差: 23.729061676
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235662739667 2433 4.77526987242 %
Rwork0.191587822435 --
obs0.19367591884 50950 99.8295354351 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 79.6965461748 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.10003770671→46.8640062404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10034 0 89 16 10139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073825180205110345
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49598093865913976
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04202333537461556
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003072455942871794
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.840187910546246
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.16330.4004213825491420.3352464260872849X-RAY DIFFRACTION100
3.1633-3.23210.2901437921381460.2935081834522857X-RAY DIFFRACTION100
3.2321-3.30720.3286479378371440.2724831793382888X-RAY DIFFRACTION100
3.3072-3.38990.3096494966541540.2570522688872827X-RAY DIFFRACTION100
3.3899-3.48150.3044972704061530.2479548926492854X-RAY DIFFRACTION100
3.4815-3.5840.2283116346781590.2330871574772823X-RAY DIFFRACTION99.9664767013
3.584-3.69960.2580389087441290.221765328472894X-RAY DIFFRACTION100
3.6996-3.83180.2915856175111190.2019726999792856X-RAY DIFFRACTION99.8657267539
3.8318-3.98510.2481708364031550.1998667240982854X-RAY DIFFRACTION100
3.9851-4.16640.2240796694581640.1974306333342828X-RAY DIFFRACTION99.9331997328
4.1664-4.38590.2604139280931340.1871974374692868X-RAY DIFFRACTION100
4.3859-4.66040.2096226566081510.172281132572861X-RAY DIFFRACTION99.9668104879
4.6604-5.01990.2020471349041540.1601951576852826X-RAY DIFFRACTION99.765651155
5.0199-5.52430.1828665832041300.1670909180652887X-RAY DIFFRACTION99.7025776603
5.5243-6.32210.2181071962741410.1863447077732853X-RAY DIFFRACTION99.7667444185
6.3221-7.95880.2312084334261060.1779565334462867X-RAY DIFFRACTION99.3981945838
7.9588-46.86930.2026925386951520.1427887750712825X-RAY DIFFRACTION98.7723954877

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る