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- PDB-1n5x: Xanthine Dehydrogenase from Bovine Milk with Inhibitor TEI-6720 Bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n5x
タイトルXanthine Dehydrogenase from Bovine Milk with Inhibitor TEI-6720 Bound
要素Xanthine Dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Molybdopterin / TEI-6720 / Flavoprotein / FAD / Iron-Sulfur Center / Fe2/S2 Center
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine dehydrogenase complex / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...xanthine dehydrogenase complex / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal ...Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION / Chem-MTE / Chem-TEI / Xanthine dehydrogenase/oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Okamoto, K. / Eger, B.T. / Nishino, T. / Kondo, S. / Pai, E.F. / Nishino, T.
引用
ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2003
タイトル: An Extremely Potent Inhibitor of Xanthine Oxidoreductase: Crystal Structure of the Enzyme-Inhibitor Complex and Mechanism of Inhibition
著者: Okamoto, K. / Eger, B.T. / Nishino, T. / Kondo, S. / Pai, E.F. / Nishino, T.
#1: ジャーナル: EUR.J.PHARMACOL. / 年: 1993
タイトル: Hypouricemic effect of the novel xanthine oxidase inhibitor, TEI-6720, in rodents
著者: Osada, Y. / Tsuchimoto, M. / Fukushima, H. / Takahashi, K. / Kondo, S. / Hasegawa, M. / Komoriya, K.
履歴
登録2002年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年5月8日Group: Other
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xanthine Dehydrogenase
B: Xanthine Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,74414
ポリマ－293,7242
非ポリマー4,02012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13180 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area86920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.269, 124.659, 147.325
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.9967, -0.0361, 0.07273), (-0.03614, -0.99935, -0.0008), (0.07272, -0.00183, -0.99735)0.6172, 162.88963, 64.69322

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Xanthine Dehydrogenase


分子量: 146861.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Secretion: milk / 参照: UniProt: P80457, 1.1.1.204

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非ポリマー , 5種, 12分子

#2: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物 ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン


分子量: 395.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#4: 化合物 ChemComp-MOS / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 161.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO2S
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-TEI / 2-(3-CYANO-4-ISOBUTOXY-PHENYL)-4-METHYL-5-THIAZOLE-CARBOXYLIC ACID / フェブキソスタット


分子量: 316.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H16N2O3S / コメント: 薬剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch slide
詳細: PEG4000, DTT, Glycerol, Batch Slide, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlenzyme11
250 mMpotassium phosphate12pH6.5
35 mMdithiothreitol12
41 mMsalicylate12
50.2 mMEDTA12
630 %glycerol12
70.5 mMTEI-672012
86-10 %(w/v)PEG400012

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 78047 / Num. obs: 74031 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.24 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 9.59
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 2.84 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique all: 3646 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.116
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / % possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1FO4

1fo4


解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: STRICT NCS WAS USED THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 2827 -RESOLUTION SHELLS-RANDOM
Rwork0.244 ---
all-74710 --
obs-70003 93.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20046 0 222 0 20268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
Refine LS restraints NCSNCS model details: STRICT NCS
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.038
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 125 -
Rwork0.365 --
obs-2982 71 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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