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- PDB-6pxi: The crystal structure of a singly capped HslUV complex with an ax... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxi
タイトルThe crystal structure of a singly capped HslUV complex with an axial pore plug and a HslU E257Q mutation
要素
  • ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
  • ATP-dependent protease subunit HslV
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / AAA+ ATPase / peptidase (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity ...HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.447 Å
データ登録者Baytshtok, V. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Heat activates the AAA+ HslUV protease by melting an axial autoinhibitory plug.
著者: Baytshtok, V. / Fei, X. / Shih, T.T. / Grant, R.A. / Santos, J.C. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,51811
ポリマ－176,3756
非ポリマー1,1435
水181
1
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)532,55333
ポリマ－529,12518
非ポリマー3,42815
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)168.604, 168.604, 162.886
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-201-

SO4

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent protease subunit HslV / Heat shock protein HslV


分子量: 18915.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hslV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0E0U6N7, UniProt: P0A7B8*PLUS, HslU-HslV peptidase
#2: タンパク質 ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / Heat shock protein HslU / Unfoldase HslU


分子量: 50356.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hsIU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SIX7, UniProt: P0A6H5*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.85 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月6日 / 詳細: Varimax-HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.45
反射解像度: 3.447→100 Å / Num. obs: 29212 / % possible obs: 81.7 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 0.983 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.45-3.511.50.66610210.5830.5840.890.68259.3
3.51-3.571.50.58710660.6520.510.7810.61559.8
3.57-3.641.50.51410960.5720.4390.6790.6762.2
3.64-3.721.50.67611480.5460.5890.9010.83764.6
3.72-3.81.50.49711770.7090.4310.6610.67867.1
3.8-3.891.50.51412810.7870.4410.680.78572.7
3.89-3.981.50.52213700.7980.4440.6890.84576.2
3.98-4.091.60.41214040.8980.3440.540.85780
4.09-4.211.70.35115120.8920.2860.4560.8984.9
4.21-4.351.90.25315410.9160.190.3191.0487
4.35-4.52.20.18515970.9480.1310.2291.17790.7
4.5-4.682.30.17916190.9670.1250.2210.99190.9
4.68-4.92.60.16316510.9680.1080.1980.95792.6
4.9-5.152.70.17616720.9660.1160.2130.91494.1
5.15-5.482.80.15817180.9740.1030.190.83694.9
5.48-5.92.80.16216880.9660.1080.1970.84695.3
5.9-6.492.80.12717190.970.0830.1530.87694.4
6.49-7.432.80.08416890.9910.0530.11.00993.2
7.43-9.362.80.05417060.9930.0340.0641.41392.7
9.36-1002.70.04415370.9950.030.0541.31280.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G4A

1g4a


解像度: 3.447→48.672 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2852 2225 7.69 %
Rwork0.2573 --
obs0.2606 28950 80.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 193.94 Å2 / Biso mean: 111.2388 Å2 / Biso min: 62.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.447→48.672 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11093 0 69 1 11163
Biso mean--92.23 67.08 -
残基数----1437
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4415273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511797
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.634230
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4485-3.53440.35171060.33311373147956
3.5344-3.62960.34071060.30221430153657
3.6296-3.73590.27721060.30731494160060
3.7359-3.85590.3081180.28781640175865
3.8559-3.99290.38351310.30981757188870
3.9929-4.15180.34681360.32521895203176
4.1518-4.33940.30451510.29342017216879
4.3394-4.56630.29961510.28622116226783
4.5663-4.84960.36841550.2712118227384
4.8496-5.21950.30881560.27392187234386
5.2195-5.73650.29791640.27532223238788
5.7365-6.54790.34241700.26582250242088
6.5479-8.18010.22251640.20422232239686
8.1801-22.1710.20281700.19012197236782
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -60.0585 Å / Origin y: 62.3341 Å / Origin z: 57.3627 Å
111213212223313233
T0.6917 Å2-0.1439 Å2-0.0316 Å2-0.8679 Å2-0.0055 Å2--0.8303 Å2
L0.2303 °20.0686 °20.0182 °2-0.1442 °2-0.0905 °2--0.4176 °2
S-0.0102 Å °-0.0346 Å °0.0152 Å °0.0154 Å °0.0046 Å °-0.0146 Å °-0.0822 Å °0.0283 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 174
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 174
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 174
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 174
5X-RAY DIFFRACTION1allE2 - 450
6X-RAY DIFFRACTION1allF2 - 450
7X-RAY DIFFRACTION1allG1
8X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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