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- PDB-3jrm: Crystal structure of archaeal 20S proteasome in complex with muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jrm
タイトルCrystal structure of archaeal 20S proteasome in complex with mutated P26 activator
要素
  • Proteasome activator protein PA26
  • Proteasome subunit alpha
  • Proteasome subunit beta
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / 20S proteasome / PA26 / Cytoplasm / Hydrolase / Protease / Proteasome / Threonine protease / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator pa28, C-terminal domain / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. ...Proteasome activator pa28, C-terminal domain / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / 4-Layer Sandwich / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta / Proteasome activator protein PA26
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Stadtmueller, B.M. / Whitby, F.G. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural models for interactions between the 20S proteasome and its PAN/19S activators.
著者: Stadtmueller, B.M. / Ferrell, K. / Whitby, F.G. / Heroux, A. / Robinson, H. / Myszka, D.G. / Hill, C.P.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit alpha
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit alpha
F: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
H: Proteasome subunit beta
I: Proteasome subunit beta
J: Proteasome subunit beta
K: Proteasome subunit beta
L: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit beta
N: Proteasome subunit beta
O: Proteasome activator protein PA26
P: Proteasome activator protein PA26
Q: Proteasome activator protein PA26
R: Proteasome activator protein PA26
S: Proteasome activator protein PA26
T: Proteasome activator protein PA26
U: Proteasome activator protein PA26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)506,61721
ポリマ－506,61721
非ポリマー00
水00
1
A: Proteasome subunit alpha
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit alpha
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit alpha
F: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
H: Proteasome subunit beta
I: Proteasome subunit beta
J: Proteasome subunit beta
K: Proteasome subunit beta
L: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit beta
N: Proteasome subunit beta
O: Proteasome activator protein PA26
P: Proteasome activator protein PA26
Q: Proteasome activator protein PA26
R: Proteasome activator protein PA26
S: Proteasome activator protein PA26
T: Proteasome activator protein PA26
U: Proteasome activator protein PA26

A: Proteasome subunit alpha
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit alpha
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit alpha
F: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
H: Proteasome subunit beta
I: Proteasome subunit beta
J: Proteasome subunit beta
K: Proteasome subunit beta
L: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit beta
N: Proteasome subunit beta
O: Proteasome activator protein PA26
P: Proteasome activator protein PA26
Q: Proteasome activator protein PA26
R: Proteasome activator protein PA26
S: Proteasome activator protein PA26
T: Proteasome activator protein PA26
U: Proteasome activator protein PA26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,013,23442
ポリマ－1,013,23442
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area181260 Å2
ΔGint-604.4 kcal/mol
Surface area308520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)255.075, 126.363, 180.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
12H
22I
32J
42K
52L
62M
72N
13O
23P
33Q
43R
53S
63T
73U

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALALEULEUAA7 - 2331 - 227
21ALAALALEULEUBB7 - 2331 - 227
31ALAALALEULEUCC7 - 2331 - 227
41ALAALALEULEUDD7 - 2331 - 227
51ALAALALEULEUEE7 - 2331 - 227
61ALAALALEULEUFF7 - 2331 - 227
71ALAALALEULEUGG7 - 2331 - 227
12THRTHRLEULEUHH1 - 2031 - 203
22THRTHRLEULEUII1 - 2031 - 203
32THRTHRLEULEUJJ1 - 2031 - 203
42THRTHRLEULEUKK1 - 2031 - 203
52THRTHRLEULEULL1 - 2031 - 203
62THRTHRLEULEUMM1 - 2031 - 203
72THRTHRLEULEUNN1 - 2031 - 203
13LYSLYSSERSEROO4 - 2311 - 228
23LYSLYSSERSERPP4 - 2311 - 228
33LYSLYSSERSERQQ4 - 2311 - 228
43LYSLYSSERSERRR4 - 2311 - 228
53LYSLYSSERSERSS4 - 2311 - 228
63LYSLYSSERSERTT4 - 2311 - 228
73LYSLYSSERSERUU4 - 2311 - 228

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha / Multicatalytic endopeptidase complex subunit alpha


分子量: 25125.619 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA, Ta1288 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Proteasome subunit beta / Multicatalytic endopeptidase complex subunit beta


分子量: 22294.848 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmB, Ta0612 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28061, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質
Proteasome activator protein PA26


分子量: 24953.369 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9U8G2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: pH 5.6, PEG 1000, Sodium phosphate citrate, LiSo4, Imidazole, VAPOR DIFFUSION, Hanging Drop, temperature 294K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 126445 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.591 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YAR

1yar


解像度: 2.9→29.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 13.502 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2334 2516 2 %RANDOM
Rwork0.20141 ---
obs0.20204 122666 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å20 Å2-2.77 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35035 0 0 0 35035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02235518
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0224038
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.97747971
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.932358856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53654508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09224.3521512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.499156503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.22615245
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.25607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0239298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.026825
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.511.522435
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0951.59282
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.047236092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.616313083
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9044.511879
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3003tight positional0.030.05
11B3003tight positional0.030.05
11C3003tight positional0.030.05
11D3003tight positional0.030.05
11E3003tight positional0.040.05
11F3003tight positional0.030.05
11G3003tight positional0.030.05
22A2611tight positional0.030.05
22B2611tight positional0.030.05
22C2611tight positional0.030.05
22D2611tight positional0.030.05
22E2611tight positional0.030.05
22F2611tight positional0.040.05
22G2611tight positional0.030.05
33A2827tight positional0.030.05
33B2827tight positional0.030.05
33C2827tight positional0.030.05
33D2827tight positional0.030.05
33E2827tight positional0.030.05
33F2827tight positional0.030.05
33G2827tight positional0.040.05
11A3003tight thermal0.060.5
11B3003tight thermal0.050.5
11C3003tight thermal0.060.5
11D3003tight thermal0.050.5
11E3003tight thermal0.060.5
11F3003tight thermal0.060.5
11G3003tight thermal0.060.5
22A2611tight thermal0.060.5
22B2611tight thermal0.060.5
22C2611tight thermal0.060.5
22D2611tight thermal0.060.5
22E2611tight thermal0.060.5
22F2611tight thermal0.070.5
22G2611tight thermal0.060.5
33A2827tight thermal0.060.5
33B2827tight thermal0.070.5
33C2827tight thermal0.060.5
33D2827tight thermal0.060.5
33E2827tight thermal0.070.5
33F2827tight thermal0.070.5
33G2827tight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 172 -
Rwork0.293 8869 -
obs--98.14 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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