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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hbg | ||||||
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タイトル | Echovirus 18 native particle | ||||||
要素 | (Echovirus 18 viral protein ...) x 4 | ||||||
キーワード | VIRUS / echovirus / echovirus 18 / native particle / enterovirus / picornavirus | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA replication / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Echovirus E18 (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å | ||||||
データ登録者 | Buchta, D. / Fuzik, T. / Hrebik, D. / Levdansky, Y. / Moravcova, J. / Plevka, P. | ||||||
資金援助 | チェコ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Enterovirus particles expel capsid pentamers to enable genome release. 著者: David Buchta / Tibor Füzik / Dominik Hrebík / Yevgen Levdansky / Lukáš Sukeník / Liya Mukhamedova / Jana Moravcová / Robert Vácha / Pavel Plevka / 要旨: Viruses from the genus Enterovirus are important human pathogens. Receptor binding or exposure to acidic pH in endosomes converts enterovirus particles to an activated state that is required for ...Viruses from the genus Enterovirus are important human pathogens. Receptor binding or exposure to acidic pH in endosomes converts enterovirus particles to an activated state that is required for genome release. However, the mechanism of enterovirus uncoating is not well understood. Here, we use cryo-electron microscopy to visualize virions of human echovirus 18 in the process of genome release. We discover that the exit of the RNA from the particle of echovirus 18 results in a loss of one, two, or three adjacent capsid-protein pentamers. The opening in the capsid, which is more than 120 Å in diameter, enables the release of the genome without the need to unwind its putative double-stranded RNA segments. We also detect capsids lacking pentamers during genome release from echovirus 30. Thus, our findings uncover a mechanism of enterovirus genome release that could become target for antiviral drugs. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6hbg.cif.gz | 150.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6hbg.ent.gz | 115.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6hbg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6hbg_validation.pdf.gz | 1018.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6hbg_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6hbg_validation.xml.gz | 38.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6hbg_validation.cif.gz | 57.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hb/6hbg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hb/6hbg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 0181MC 0182C 0183C 0184C 0185C 0186C 0187C 0188C 0189C 0217C 6hbhC 6hbjC 6hbkC 6hblC 6hhtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
-要素
-Echovirus 18 viral protein ... , 4種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 32564.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E18 (ウイルス) / 細胞株: GMK 参照: UniProt: Q8V635, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28802.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E18 (ウイルス) / 細胞株: GMK 参照: UniProt: Q8V635, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase |
#3: タンパク質 | 分子量: 26143.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E18 (ウイルス) / 細胞株: GMK 参照: UniProt: Q8V635, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase |
#4: タンパク質 | 分子量: 7475.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E18 (ウイルス) / 細胞株: GMK / 参照: UniProt: Q8V635 |
-非ポリマー , 2種, 2分子
#5: 化合物 | ChemComp-PLM / |
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#6: 化合物 | ChemComp-GUN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Echovirus E18 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 7.63 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Echovirus E18 (ウイルス) / 株: Metcalf | |||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | |||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 320 nm / 三角数 (T数): 1 | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 倍率(補正後): 79725 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Calibrated defocus min: 660 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3429 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 46.8 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 938 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (1.14rc1_3161: ???) / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 42863 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10062 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 82.8 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factors 詳細: Reciprocal space refinement of atom positions and group B-factors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2X5I Accession code: 2X5I / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.16→263.079 Å / SU ML: 0.6 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 36.31 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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