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- PDB-5w0s: GroEL using cryoEM -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5w0s
タイトルGroEL using cryoEM
構成要素60 kDa chaperonin
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / GroEL / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / conformational heterogeneity.
機能・相同性Chaperonin Cpn60/TCP-1 family / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / Chaperonins cpn60 signature. / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60 / GroEL-like equatorial domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / Chaperonin Cpn60, conserved site / GroEL-GroES complex / protein binding involved in protein folding ...Chaperonin Cpn60/TCP-1 family / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / Chaperonins cpn60 signature. / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60 / GroEL-like equatorial domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / Chaperonin Cpn60, conserved site / GroEL-GroES complex / protein binding involved in protein folding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / response to radiation / virion assembly / フォールディング / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / ATPase activity / 細胞周期 / 細胞分裂 / magnesium ion binding / 生体膜 / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 / 60 kDa chaperonin / 60 kDa chaperonin
機能・相同性情報
試料の由来Escherichia coli (大腸菌)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 3.5 Å 分解能
データ登録者Roh, S.H. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2017
タイトル: Subunit conformational variation within individual GroEL oligomers resolved by Cryo-EM.
著者: Soung-Hun Roh / Corey F Hryc / Hyun-Hwan Jeong / Xue Fei / Joanita Jakana / George H Lorimer / Wah Chiu
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年5月31日 / 公開: 2017年8月9日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年8月9日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年8月16日Structure modelDatabase references / Refinement descriptioncitation / em_3d_fitting_citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
1.22017年9月20日Structure modelAuthor supporting evidencepdbx_audit_support_pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8750
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 kDa chaperonin
B: 60 kDa chaperonin
C: 60 kDa chaperonin
D: 60 kDa chaperonin
E: 60 kDa chaperonin
F: 60 kDa chaperonin
G: 60 kDa chaperonin
H: 60 kDa chaperonin
I: 60 kDa chaperonin
J: 60 kDa chaperonin
K: 60 kDa chaperonin
L: 60 kDa chaperonin
M: 60 kDa chaperonin
N: 60 kDa chaperonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)772,07214
ポリマ-772,07214
非ポリマ-00
1,928107
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area (Å2)51650
ΔGint (kcal/M)-195
Surface area (Å2)289180
実験手法PISA

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
60 kDa chaperonin / GroEL protein / Protein Cpn60


分子量: 55148.020 Da / 分子数: 14 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: mopA, groEL, groL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Q099, UniProt: P0A6F5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Wild type GroEL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 800 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 1.4 / カテゴリ: 3D reconstruction
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D7
3次元再構成分解能: 3.5 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37367 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: Regarding negative occupancies: To assess fit-to-density, we derived cross-correlations at the amino acid level and by means of a map/model FSC. To perform this assessment, we generated a weighted map, derived solely from an atomic model that accounted for both ADP of all atoms and weak/negative density of all charged oxygen atoms, and compared it with the experimental map. The weighted map provides a better approximation of the experimental map by simulating map variability as opposed to treating all atoms equally. The correlations for both the FSC and the per-residue assessment showed improvements when properly weighted, further demonstrating that our model provides a good approximation of the experimental data

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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