+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5n2a | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | METHYL-COENZYME M REDUCTASE III FROM METHANOTORRIS FORMICICUS TRIGONAL FORM | |||||||||
要素 |
| |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION (翻訳後修飾) / BINDING SITES (結合部位) / CATALYSIS / COENZYMES (補因子) / DISULFIDES (ジスルフィド) / HYDROGEN (水素) / HYDROGEN BONDING (水素結合) / LIGANDS (リガンド) / MESNA (メスナ) / METALLOPORPHYRINS / METHANE (メタン) / METHANOCOCCALES / NICKEL (ニッケル) / OXIDATION-REDUCTION (酸化還元反応) / OXIDOREDUCTASES (酸化還元酵素) / PHOSPHOTHREONINE (トレオニン) / PROTEIN CONFORMATION / PROTEIN FOLDING (フォールディング) / PROTEIN STRUCTURE (タンパク質構造) / THERMOPHILE (好熱菌) / AUTOTROPH (独立栄養生物) / HYDROXY-TRYPTOPHANE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / メタン生成経路 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Methanotorris formicicus Mc-S-70 (古細菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Wagner, T. / Wegner, C.E. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2017 タイトル: Phylogenetic and Structural Comparisons of the Three Types of Methyl Coenzyme M Reductase from Methanococcales and Methanobacteriales. 著者: Wagner, T. / Wegner, C.E. / Kahnt, J. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5n2a.cif.gz | 495.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5n2a.ent.gz | 404.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5n2a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n2/5n2a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n2/5n2a | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 61180.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: IN CHAIN A, RESIDUE 260 IS A N1-METHYLHISTIDINE. RESIDUE 274 IS A C5-(S)-METHYLARGININE. RESIDUE 402 IS A C2-(S)-METHYLGLUTAMINE. RESIDUE 429 IS A POSSIBLE 6-HYDROXY-TRYPTOPHANE. RESIDUE 447 IS A THIOGLYCINE. 由来: (天然) Methanotorris formicicus Mc-S-70 (古細菌) 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: DSMZ / Variant: Wild-type / 組織: / 参照: UniProt: H1KXL5, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase |
---|
-Methyl-coenzyme M reductase, ... , 2種, 2分子 BC
#2: タンパク質 | 分子量: 47541.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Methanotorris formicicus Mc-S-70 (古細菌) 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: DSMZ / Variant: Wild-type / 組織: / 参照: UniProt: H1KXL9, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase |
---|---|
#3: タンパク質 | 分子量: 30274.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Methanotorris formicicus Mc-S-70 (古細菌) 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: DSMZ / Variant: Wild-type / 組織: / 参照: UniProt: H1KXL6, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase |
-非ポリマー , 5種, 5分子
#4: 化合物 | ChemComp-COM / |
---|---|
#5: 化合物 | ChemComp-TP7 / |
#6: 化合物 | ChemComp-F43 / |
#7: 化合物 | ChemComp-K / |
#8: 化合物 | ChemComp-BR / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.34 % / 解説: Yellow cubic crystals |
---|---|
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: Three single crystals appeared after one year and could be immediately fished. The drop contained a mixture of 0.8 ul of 35 mg/ml of MCR III Methanotorris formicicus and 0.8 ul of the ...詳細: Three single crystals appeared after one year and could be immediately fished. The drop contained a mixture of 0.8 ul of 35 mg/ml of MCR III Methanotorris formicicus and 0.8 ul of the reservoir solution containing 200 mM potassium bromide, 200 mM potassium thiocyanate, 100 mM Na cacodylate pH 6.5, 3% (w/v) PGA-LM, and 30% PEG 400 (v/v). |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99998 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99998 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→48.13 Å / Num. obs: 37773 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 62.56 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.188 / Rpim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 7.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.739 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 5454 / CC1/2: 0.334 / Rpim(I) all: 0.371 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5A8W 解像度: 2.8→39.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8968 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.306
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 61.19 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.369 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.8→39.85 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.88 Å / Total num. of bins used: 19
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|