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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ilg | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Aar2p in complex with the Prp8p RNaseH and Jab1/MPN domains | ||||||
要素 |
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キーワード | SPLICING / U5 snRNP assembly / Aar2 / Prp8 (Prp8) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 3'-splice site recognition / mRNA 5'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding ...generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 3'-splice site recognition / mRNA 5'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / metallopeptidase activity / mRNA binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Weber, G. / Heroven, A.C. / Santos, K.F. / Wahl, M.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013 タイトル: Structural basis for dual roles of Aar2p in U5 snRNP assembly. 著者: Weber, G. / Cristao, V.F. / Santos, K.F. / Jovin, S.M. / Heroven, A.C. / Holton, N. / Luhrmann, R. / Beggs, J.D. / Wahl, M.C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4ilg.cif.gz | 370 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4ilg.ent.gz | 299.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4ilg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/il/4ilg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/il/4ilg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40219.867 Da / 分子数: 1 / 変異: Residues 153-170 replaced by 5 Serines / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: AAR2, YBL074C, YBL06.06, YBL0611 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32357 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 29501.113 Da / 分子数: 1 / Fragment: yPrp8 RNaseH (UNP Residues 1835-2090) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRP8, DBF3, DNA39, RNA8, SLT21, USA2, YHR165C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33334 |
#3: タンパク質 | 分子量: 30490.338 Da / 分子数: 1 / Fragment: yPrp8 Jab1/MPN (UNP Residues 2147-2413) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRP8, DBF3, DNA39, RNA8, SLT21, USA2, YHR165C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33334 |
#4: 化合物 | ChemComp-EPE / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.53 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.1 M HEPES-NaOH, pH 7.5, 12 % (w/v) PEG 6000 and 0.6 M KCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月30日 |
放射 | モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→34.3 Å / Num. all: 68910 / Num. obs: 68679 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.6 / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 10.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.154 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.861 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3SBT, 2OG4 解像度: 2.1→31.869 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.77 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.555 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→31.869 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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