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万見
- PDB-2v2h: The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v2h
タイトルThe A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / GLUCONEOGENESIS (糖新生) / LIPID SYNTHESIS (脂質代謝) / 2-PHOSPHO GLYCOLATE / GLYCOLYSIS (解糖系) / ENGINEERING (工学) / PENTOSE SHUNT (ペントースリン酸経路) / POINT MUTATION (点突然変異) / TIM / 2PG / A178L / LOOP6 / HINGE (蝶番) / LOOP-6 / ENZYME (酵素) / FATTY ACID BIOSYNTHESIS (脂肪酸の合成) / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (トリオースリン酸イソメラーゼ) / GLYCOSOME / MONOMERIC (モノマー) / TIM-BARREL (TIMバレル)
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / トリオースリン酸イソメラーゼ / triose-phosphate isomerase activity / 糖新生 / glycolytic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (ブルーストリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Alahuhta, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Structural Studies Show that the A178L Mutation in the C-Terminal Hinge of the Catalytic Loop-6 of Triosephosphate Isomerase (Tim) Induces a Closed-Like Conformation in Dimeric and Monomeric Tim.
著者: Alahuhta, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2007年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8029
ポリマ－78,2273
非ポリマー5746
水15,277848
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-9.7 kcal/mol
Surface area37000 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.260, 117.990, 81.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26075.824 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (ブルーストリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 PLYSS
参照: UniProt: P04789, トリオースリン酸イソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 848 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 178 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 178 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 178 TO LEU

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.1 M CITRIC ACID PH 5.5, 20% PEG 6K, 3% TERT.BUTANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.793
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月30日 / 詳細: RH COATED, ZERODUR
放射モノクロメーター: FIXED EXIT DOUBLE CRYSTAL SI 111, HORIZONTALLY FOCUSSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→25 Å / Num. obs: 210261 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.01
反射 シェル解像度: 1.18→1.19 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ML1

1ml1


解像度: 1.18→25 Å / Num. restraintsaints: 69700 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1868 10519 5 %RANDOM
obs0.1394 -99.9 %-
all-210261 --
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 6357.69
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5487 0 30 848 6365
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.138
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.104
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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