+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ct4 | ||||||
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Title | CNOT1 MIF4G domain - DDX6 complex | ||||||
Components |
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Keywords | RNA BINDING PROTEIN / DEADENYLATION / TRANSCRIPTION | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway ...positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / trophectodermal cell differentiation / viral RNA genome packaging / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Deadenylation of mRNA / P-body assembly / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / nuclear retinoic acid receptor binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / RISC complex / peroxisomal membrane / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity / nuclear estrogen receptor binding / P-body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / negative regulation of translation / RNA helicase activity / molecular adaptor activity / RNA helicase / cadherin binding / protein domain specific binding / mRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Ozgur, S. / Basquin, J. / Conti, E. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2014 Title: Structural and Biochemical Insights to the Role of the Ccr4- not Complex and Ddx6 ATPase in Microrna Repression. Authors: Mathys, H. / Basquin, J. / Ozgur, S. / Czarnocki-Cieciura, M. / Bonneau, F. / Aartse, A. / Dziembowski, A. / Nowotny, M. / Conti, E. / Filipowicz, W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ct4.cif.gz | 506 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ct4.ent.gz | 417.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ct4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/4ct4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ct/4ct4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4ct5C 4ct6C 4ct7C 4cv5C 2waxS 4gmlS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
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-Components
#1: Protein | Mass: 29695.352 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: MIF4G DOMAIN, RESIDUES 1063-1314 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Plasmid: PEC_HIS_SUMO / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): PRARE / References: UniProt: A5YKK6 #2: Protein | Mass: 43189.195 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RECA1 AND RECA2, RESIDUES 95-469 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Plasmid: PEC_HIS_SUMO / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): PRARE / References: UniProt: P26196 #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-CL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | FIRST 6 AMINO ACIDS (QGPDSM) COMING FROM REMAINING TAG CLEAVAGE FIRST 3 AMINO ACIDS (RSM) COMING ...FIRST 6 AMINO ACIDS (QGPDSM) COMING FROM REMAINING TAG CLEAVAGE FIRST 3 AMINO ACIDS (RSM) COMING FROM REMAINING TAG CLEAVAGE | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6.5 / Details: 100 MM MES PH 6.5, 300 MM MGCL2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 7, 2013 / Details: MIRRORS |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.29→76.15 Å / Num. obs: 66414 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.29→2.41 Å / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 93 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4GML AND PDB ENTRY 2WAX Resolution: 2.3→64.29 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.28 / Phase error: 23.91 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→64.29 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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