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- PDB-4gml: Crystal structure of human NOT1 MIF4G domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gml
タイトルCrystal structure of human NOT1 MIF4G domain
要素CCR4-NOT transcription complex subunit 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / CCR4-NOT / DEADENYLATION / mRNA DECAY / DEADENYLASE / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / trophectodermal cell differentiation ...positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / trophectodermal cell differentiation / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Deadenylation of mRNA / nuclear retinoic acid receptor binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / peroxisomal membrane / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear estrogen receptor binding / P-body / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / protein domain specific binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, N-terminal domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, NOT1_connector / CCR4-Not complex component, Not1, C-terminal / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, domain 4 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, HEAT repeat / CCR4-NOT subunit 1, TTP binding domain superfamily ...: / : / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, N-terminal domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, NOT1_connector / CCR4-Not complex component, Not1, C-terminal / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, domain 4 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, HEAT repeat / CCR4-NOT subunit 1, TTP binding domain superfamily / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-Not complex component, Not1 / CCR4-Not complex, Not1 subunit, domain of unknown function DUF3819 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 HEAT repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CCR4-NOT transcription complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Petit, P. / Weichenrieder, O. / Wohlbold, L. / Izaurralde, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: The structural basis for the interaction between the CAF1 nuclease and the NOT1 scaffold of the human CCR4-NOT deadenylase complex
著者: Petit, A.P. / Wohlbold, L. / Bawankar, P. / Huntzinger, E. / Schmidt, S. / Izaurralde, E. / Weichenrieder, O.
履歴
登録2012年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
B: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
C: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
D: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
E: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
F: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,6246
ポリマ－163,6246
非ポリマー00
水54030
1
A: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: CCR4-NOT transcription complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2711
ポリマ－27,2711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.270, 133.823, 331.843
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-associated factor 1 / Negative regulator of transcription subunit 1 homolog / NOT1H / hNOT1


分子量: 27270.738 Da / 分子数: 6 / 断片: NOT1 MIF4G domain, UNP residues 1093-1317 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AD-005, CDC39, CNOT1, KIAA1007, NOT1 / プラスミド: pNEA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Codon plus / 参照: UniProt: A5YKK6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M BTP, 1.6M AmSO4, 0.2M LiCl , pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→49.31 Å / Num. all: 44111 / Num. obs: 44067 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 61.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 6363 / Rsym value: 0.716 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GMJ

4gmj


解像度: 2.9→49.31 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 2216 5.04 %RANDOM
Rwork0.1899 ---
obs0.1918 43989 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 73.823 Å2 / ksol: 0.396 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-27.4797 Å2-0 Å2-0 Å2
2---5.5112 Å20 Å2
3----21.9684 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→49.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11102 0 0 30 11132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311318
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70615340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.614240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051795
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031948
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9-2.96310.33341670.28152580100
2.9631-3.0320.35891210.2672570100
3.032-3.10780.29511360.23722574100
3.1078-3.19180.27311350.22072584100
3.1918-3.28570.2411260.20942590100
3.2857-3.39170.2691500.20762574100
3.3917-3.51290.25271340.19992608100
3.5129-3.65350.24321410.19462578100
3.6535-3.81980.20191310.17512633100
3.8198-4.02110.24441300.16932610100
4.0211-4.27290.20741300.16112585100
4.2729-4.60250.18951470.15572599100
4.6025-5.06530.18891380.1572624100
5.0653-5.79730.23181470.19892638100
5.7973-7.30010.25681490.23242668100
7.3001-49.3210.19031340.1796275899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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