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- PDB-2p27: Crystal Structure of Human Pyridoxal Phosphate Phosphatase with M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p27
タイトルCrystal Structure of Human Pyridoxal Phosphate Phosphatase with Mg2+ at 1.9 A resolution
要素Pyridoxal phosphate phosphatase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Phosphatase (ホスファターゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NYSGXRC / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / New York SGX Research Center for Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


ピリドキサールホスファターゼ / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / positive regulation of actin filament depolymerization / cellular response to ATP / regulation of mitotic nuclear division / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity ...ピリドキサールホスファターゼ / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / positive regulation of actin filament depolymerization / cellular response to ATP / regulation of mitotic nuclear division / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / lamellipodium membrane / 脱リン酸化 / heat shock protein binding / protein dephosphorylation / regulation of cytokinesis / ruffle membrane / cell-cell junction / 細胞骨格 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
2-phosphoglycolate phosphatase, eukaryotic / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIA / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD-hyrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ramagopal, U.A. / Freeman, J. / Izuka, M. / Toro, R. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2007
タイトル: Structural genomics of protein phosphatases.
著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. ...著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. / Ragumani, S. / Patskovsky, Y. / Alvarado, J. / Ramagopal, U.A. / Faber-Barata, J. / Chance, M.R. / Sali, A. / Fiser, A. / Zhang, Z.Y. / Lawrence, D.S. / Burley, S.K.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42018年11月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.52021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxal phosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1652
ポリマ－33,1411
非ポリマー241
水2,090116
1
A: Pyridoxal phosphate phosphatase
ヘテロ分子

A: Pyridoxal phosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3314
ポリマ－66,2822
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)54.245, 54.245, 213.182
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-423-

HOH

詳細The biological molecule appears to be dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by operation x,y,z-1

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要素

#1: タンパク質 Pyridoxal phosphate phosphatase / PLP phosphatase


分子量: 33140.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDXP, PLP, PLPP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96GD0, ピリドキサールホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris-HCl pH 8.5, 17% PEG 20000, 100mM Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 26274 / Num. obs: 26274 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.052 / Χ2: 0.83 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.624 / Num. unique all: 4819 / Χ2: 0.609 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2YOC

2yoc


解像度: 1.9→48.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.356 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1332 5.1 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.213 26182 --
obs0.213 26182 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.203 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2236 0 1 116 2353
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4541.9823106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3475301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.99721.731104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04915359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5081531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021796
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2999
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.21556
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0220.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.130.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9061.51509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53822340
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1993853
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4534.5766
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 91 -
Rwork0.237 1798 -
obs-1889 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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